معلومة

كيفية استخدام Autodock فقط من أجل (إعادة) التسجيل

كيفية استخدام Autodock فقط من أجل (إعادة) التسجيل


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

لدي بعض البروتين المركب المركب الذي كنت أرسو به مع بعض البرامج الأخرى وأريد فقط استخدام Autodock لتقييم تلك المجمعات. لذلك ، أريد فقط استخدامه كوظيفة تسجيل لإلقاء نظرة على مكونات الطاقة - لا أريد إعادة ربط الروابط في مواقع ربط البروتين. من خلال ما وجدته على الإنترنت ، توصلت إلى هذا الإجراء ، لكنني لست متأكدًا مما إذا كان هذا هو النهج الصحيح ، كما تلقيت خطأ في الخطوة الأخيرة مفاده أن "الذرات خارج الشبكة".

سيكون من الرائع أن يلقي شخص ما نظرة عليه ويخبرني ما إذا كان هذا منطقيًا وما إذا كان هذا هو الإجراء الصحيح (وربما اقتراحًا لمصدر الخطأ)

1) تحضير المستقبل

  • تحتاج إلى إضافة الهيدروجين إذا لم تكن موجودة

  • يضيف رسوم gasteiger إلى الببتيد

إدخال

  • بروتين. pdb

انتاج

  • بروتين. pdbqt

النصي:

  • Prepar_receptor4.py -r protein.pdb [خيارات]

2) تحضير اللجين

  • أضف الهيدروجين إن لم يكن موجودًا

إدخال:

  • ligand.pdb أو ligand.mol2

انتاج:

  • يجند. pdbqt

النصي

  • Prepar_ligand4.py -l ligand.mol2 [خيارات]

3) إنشاء ملف معلمة الشبكة

المدخلات

  • يجند. pdbqt
  • بروتين. pdbqt

انتاج

  • بروتين gpf

النصي:

Prepar_gpf4.py -l ligand.pdbqt -r protein.pdbqt [خيارات]


4) AutoGrid: إنشاء خرائط وملف بيانات الشبكة

المدخلات:

  • بروتين. pdbqt
  • بروتين gpf

النواتج:

  • بروتين. glg ملف سجل الشبكة
  • البروتين. *. خريطة خرائط التقارب للذرات المختلفة
  • ملف بيانات الشبكة protein.maps.fld
  • بروتين. d.map خريطة إزالة الذوبان
  • البروتين ، خريطة الكهرباء الساكنة

أمر:

autogrid -p بروتين gpf


5) إنشاء ملف معلمة الإرساء

المدخلات

  • يجند. pdbqt
  • بروتين. pdbqt

انتاج

  • ligand_protein.dpf

النصي:

Prepar_dpf4.py -l ligand.pdbqt -r protein.pdbqt [خيارات]


** **

6) قم بإعداد ملف .dpf وتشغيل autodock لإعادة التسجيل

** **

أزل معلمات البحث وألحق الكلمة الرئيسية "epdb" ، بحيث يبدو نموذج .dpf على النحو التالي:

autodock_parameter_version 4.2 # المستخدمة بواسطة autodock للتحقق من مجموعة المعلمات

مستوى الإخراج التشخيصي outlev 1 #

intelec # حساب الكهرباء الساكنة الداخلية

أنواع الذرات ligand_types C HD N NA OA # أنواع الذرات في الترابط

fld rec.maps.fld # grid_data_file

الخريطة rec.C.map # خريطة تقارب خاصة بالذرة

الخريطة rec.HD.map # خريطة التقارب الخاصة بالذرة

الخريطة rec.N.map # خريطة تقارب خاصة بالذرة

الخريطة rec.NA.map # خريطة التقارب الخاصة بالذرة

الخريطة rec.OA الخريطة # خريطة التقارب الخاصة بالذرة

الخريطة الإلكترونية ، الخريطة الإلكترونية ، # خريطة الكهرباء الساكنة

desolvmap rec.d.map # خريطة desolvation

حرك lig.pdbqt # جزيء صغير

حوالي 17.6 22.2 32.6 # مركز جزيء صغير

epdb # جزيء صغير ليتم تقييمه

** **

المدخلات

  • ligand_receptor.dpf

أمر:

autodock -p ligand_protein.dpf

يحرر

تمكنت من استخدام AutoDock Vina لإعادة التسجيل الآن ، ومع ذلك ، فإن الإخراج ليس مفصلاً مثل الناتج الذي سيتم إنتاجه بواسطة AutoDock 4.2.

على سبيل المثال ، ما أحصل عليه هو:

التقارب: -2.06943 (kcal / mol) المساهمات بين الجزيئات للمصطلحات ، قبل الترجيح:
غاوس 1: 51.97697
غاوس 2: 1133.84012
تنافر: 7.41516
مسعور: 34.56441
الهيدروجين: 0.00000

(والغريب أيضًا هو أن ملفإعداد_ligand4.pyالبرنامج النصي لإنشاء ملف .pdbqt من ملف mol2 إزالة الهيدروجين)

في AutoDock4.2 ، سيكون الإخراج ، على سبيل المثال ،

epdb: الطاقة الحرة المقدرة للمستخدم للتجليد = -6.54 كيلو كالوري / مول [= (1) + (2) + (3) - (4)]
epdb: ثابت التثبيط المقدر للمستخدم ، Ki = 15.95 ميكرومتر (ميكرومولار) [درجة الحرارة = 298.15 كلفن]
epdb: المستخدم
epdb: USER (1) الطاقة الجزيئية النهائية = -7.14 kcal / mol
epdb: USER vdW + Hbond + desolv الطاقة = -6.33 kcal / mol epdb: USER Electrostatic Energy = -0.81 kcal / mol
epdb: المستخدم (2) النهائي إجمالي الطاقة الداخلية = -0.20 كيلو كالوري / مول
epdb: USER (3) الطاقة الحرة الالتوائية = +0.60 كيلو كالوري / مول
epdb: USER (4) طاقة النظام غير المنضمة [= (2)] = -0.20 كيلو كالوري / مول

هل يعرف أحد ما إذا كان هذا متاحًا من خلال VINA بطريقة أو بأخرى؟


يمكنك استخدام Autodock Vina. يوفر خيارًا لحساب النتيجة المحلية فقط.

عرض المساهمات الفردية في النتيجة بين الجزيئات ، قبل الترجيح (تظهر هذه مع "- الدرجة_ فقط")

يعد Autodock أداة أفضل في السرعة والدقة من Autodock نفسه.

لاستخدامه تحتاج:

1) بروتين. pdbqt

2) Ligand.pdbqt

3) Config.txt (ملف confguration):

المستقبل = hsg1 / rigid.pdbqt

يجند = يجند. pdbqt

center_x = 2 # مركز نقاط الشبكة X

center_y = 6 # مركز نقاط الشبكة Y

center_z = -7 # مركز نقاط الشبكة Z

size_x = 25 # عدد نقاط الشبكة في اتجاه X

size_y = 25 # عدد نقاط الشبكة في اتجاه ص

size_z = 25 # عدد نقاط الشبكة في اتجاه Z.

قم بتشغيل الكود الخاص بك على النحو التالي:

vina --score_only --config config.txt --log your_filename.log

لنوع المعلومات mmore:

فينا - help_advanced

المصدر: http://vina.scripps.edu/manual.html#faq

تحديث:

يستخدم:

Prepar_ligand4.py -A "هيدروجين"

لإضافة الهيدروجين

لفهم نتيجة Vina:

AutoDock Vina: تحسين سرعة ودقة الإرساء من خلال وظيفة تسجيل جديدة وتحسين فعال وتعدد مؤشرات الترابط


حسنًا ، لقد اكتشفت ذلك أخيرًا. في الأساس هناك تلك الخطوات الست التالية:

  1. تحضير البروتين
  2. تحضير يجند
  3. إنشاء ملف معلمة الشبكة
  4. توليد الخرائط وملفات بيانات الشبكة
  5. إنشاء ملف معلمة الإرساء
  6. تشغيل AutoDock

نظرًا لأن التفاصيل طويلة جدًا بالنسبة إلى هذا المنشور ، فقد كتبته كبرنامج تعليمي. يبدو أن الكثير من الأشخاص (مثلي) يكافحون من أجل تشغيله ، لذلك اعتقدت أن هذه الكتابة يمكن أن تكون مرجعًا مفيدًا: برنامج تعليمي لإعادة تسجيل AutoDock4.2


أداء وظائف تسجيل التعلم الآلي في الفحص الافتراضي القائم على الهيكل

وصلت وظائف التسجيل الكلاسيكية إلى مرحلة الاستقرار في أدائها في الفحص الافتراضي وتنبؤ التقارب الملزم. في الآونة الأخيرة ، أظهرت وظائف تسجيل التعلم الآلي المُدرَّبة على مجمعات بروتينات ترابطية واعدة جدًا في دراسات صغيرة مصممة خصيصًا. لقد أثاروا أيضًا الجدل ، خاصة فيما يتعلق بملاءمة النموذج وإمكانية تطبيقه على أهداف جديدة. نقدم هنا وظيفة تسجيل جديدة جاهزة للاستخدام (RF-Score-VS) مدربة على 15426 جزيئًا نشطًا و 893897 جزيئًا غير نشط مثبتة على مجموعة من 102 هدفًا. نحن نستخدم مجموعات بيانات DUD-E الكاملة جنبًا إلى جنب مع ثلاث أدوات لرسو السفن ، وخمس وظائف تسجيل كلاسيكية وثلاث وظائف للتعلم الآلي لبناء النماذج وتقييم الأداء. تُظهر نتائجنا أن RF-Score-VS يمكنها تحسين أداء الفرز الافتراضي بشكل كبير: توفر RF-Score-VS أعلى 1٪ معدل إصابة بنسبة 55.6٪ ، بينما معدل Vina 16.2٪ فقط (بالنسبة المئوية الأصغر ، يكون الفرق أكثر تشجيعًا: RF-Score -VS أعلى 0.1٪ يحقق 88.6٪ معدل إصابة لـ 27.5٪ باستخدام Vina). بالإضافة إلى ذلك ، يوفر RF-Score-VS تنبؤًا أفضل بكثير لتقارب الربط المقاس من Vina (ارتباط بيرسون 0.56 و −0.18 ، على التوالي). أخيرًا ، قمنا باختبار RF-Score-VS على مجموعة اختبار مستقلة من معيار DEKOIS ولاحظنا نتائج مماثلة. نحن نقدم مجموعات بيانات كاملة لتسهيل إجراء مزيد من البحث في هذا المجال (http://github.com/oddt/rfscorevs) بالإضافة إلى RF-Score-VS الجاهزة للاستخدام (http://github.com/oddt/rfscorevs_binary ).


رد: ADL: أفضل طريقة لتخصيص الرسوم الجزئية

& gt 1. هل تستخدم وظيفة التسجيل رسوم Gasteiger أم حقل قوة AMBER؟

أفهم أن AutoDock 4.0 يستخدم رسوم Gasteiger و
مجال قوة العنبر. إذا نظرت إلى حقل قوة AutoDock [1] و
معادلات مجال قوة AMBER [2]: ΔGvdW و ΔGH-bond و Gelec متشابهة
حتى وزن (W).

كما تعلم على الأرجح ، تمت معايرة الإصدار السابق من AutoDock (3.0)
باستخدام رسوم Kollman للبروتين ، والتي أعتقد أنها مماثلة لـ AMBER
شحنة. من وجهة نظر حسابية ، رسوم Kollman / AMBER هي
مأخوذة من جدول بحث بينما يتم حساب رسوم Gasteiger-Marsili
باستخدام المعادلة الجزئية للكهرباء المدارية (PEOE)
الخوارزمية.

& gt 2. هل تمت معايرة AD4 باستخدام شحنات Gasteiger المخصصة بواسطة البرنامج النصي Prepar_receptor4.py؟ إذا لم يكن كذلك ، كيف تم تحديدهم بالضبط؟

& gt 3 ، هل هناك & quot؛ رسمية & quot طريقة موصى بها لتعيين الشحنات للمستقبل قبل حساب الشبكات ، وإذا كان الأمر كذلك ، فما هي؟

لقد أجريت مؤخرًا عروض افتراضية باستخدام PyRx
(http://mgldev.scripps.edu/PyRx) ، حيث استخدمت رسوم Gasteiger
محسوبة بواسطة وحدة PyBable وهي إعادة تنفيذ لـ Babel 1.6 بوصة
Python والتي يتم استخدامها من قبل Prepar_receptor4.py و Prepar_ligand4.py.
ثم قمت بعد ذلك بحساب رسوم Gasteiger-Marsili الجزئية باستخدام openbabel 2.2.0
(http://openbabel.org/wiki/Gasteiger-Marsili) واستخدمت هذه الرسوم في
pdbqt للروابط. هناك تغييرات ملحوظة في
القيم العددية بين هاتين الطريقتين ، ومع ذلك ، فإن العشرة الأوائل الأخيرة
كانت المركبات المرتبة متطابقة تقريبًا.

خلاصة القول هي أنه & quot؛ رسمي & quot؛ موصى به للاستخدام
Prepar_receptor4.py و Prepar_ligand4.py لتعيين ذرية جزئية
الرسوم ، ولكن المستخدمين أحرار في اختيار أي حزم أخرى يريدونها.

أتمنى أن يوضح هذا الأشياء قليلاً.

سارجيس دلاكيان ، دكتوراه. - مبرمج بحث ثالثا
معهد سكريبس للأبحاث ،
قسم البيولوجيا الجزيئية ، MB-5 ،
10550 طريق نورث توري باينز ،
لا جولا ، كاليفورنيا 92037-1000
هاتف: (858) 784-9559
http://mgltools.scripps.edu/Members/sargis

________________________________________________
- ADL: قائمة الإرساء التلقائي - http://autodock.scripps.edu/mailing_list -


كيف & quot & quot؛ وضعت & quot؛ يدويًا & quot؛ موضع الترابط في الموقع النشط؟ هل تستخدم AutoDock؟
إذا كان الأمر كذلك ، يرجى المشاركة !!

في الواقع حدث هذا لي أيضًا. أنا & quot ؛ بشكل يدوي & quot ؛ وضعت ligand الخاص بي في
الموقع النشط المعروف للإنزيم وقمت بتوسيط المربع على ذرة واحدة من أحد
البقايا التي تشكل الثالوث النشط من إنزيمتي.

ومع ذلك ، بعد الحسابات ، ذهبت لتصور المطابقة
تم إنشاؤه ولكن الرابط الترابطي اختفى للتو من الموقع النشط
مكان آخر.
من فضلك ، هل يمكنك مساعدتي في فهم سبب حدوث ذلك وكيف يمكنني حله
المشكلة؟

شكرا جزيلا مقدما لمساعدتكم.

دافيد ميركادانتي - طالبة دكتوراه -
قسم الكيمياء
كلية العلوم
جامعة أوكلاند
أوكلاند 1142 ، نيوزيلندا


التحميل الان!

لقد سهلنا عليك العثور على كتب إلكترونية بتنسيق PDF دون أي حفر. ومن خلال الوصول إلى كتبنا الإلكترونية عبر الإنترنت أو عن طريق تخزينها على جهاز الكمبيوتر الخاص بك ، يكون لديك إجابات ملائمة باستخدام Autodock 4 With Autodocktools A Tutorial. للبدء في العثور على استخدام Autodock 4 مع Autodocktools A Tutorial ، فأنت محق في العثور على موقعنا الإلكتروني الذي يحتوي على مجموعة شاملة من الأدلة المدرجة.
مكتبتنا هي الأكبر من بين هذه المكتبات التي تحتوي على مئات الآلاف من المنتجات المختلفة الممثلة.

أخيرًا حصلت على هذا الكتاب الإلكتروني ، شكرًا على كل هؤلاء باستخدام Autodock 4 مع Autodocktools برنامج تعليمي يمكنني الحصول عليه الآن!

لم أكن أعتقد أن هذا سيعمل ، أظهر لي أفضل أصدقائي هذا الموقع ، وهو يعمل! أحصل على الكتاب الإلكتروني المطلوب

wtf هذا الكتاب الاليكترونى الرائع مجانا ؟!

أصدقائي غاضبون جدًا لدرجة أنهم لا يعرفون كيف أمتلك كل الكتب الإلكترونية عالية الجودة التي لا يعرفون عنها!

من السهل جدًا الحصول على كتب إلكترونية عالية الجودة)

الكثير من المواقع المزيفة. هذا هو أول واحد نجح! تشكرات

wtffff أنا لا أفهم هذا!

ما عليك سوى اختيار النقر ثم زر التنزيل ، وإكمال العرض لبدء تنزيل الكتاب الإلكتروني. إذا كان هناك استبيان يستغرق 5 دقائق فقط ، فجرب أي استطلاع يناسبك.


الالتحام الجزيئي ، وتقدير الطاقات الحرة للربط ، وحقل AutoDock & # 8217s شبه التجريبي

كما أن برنامج ترقية Windows 7 المتلاشي للشراء هو تكلفة على البيانات. إما يمكن شراء أوتوكاد كثيرًا وغالبًا ما يكون لديك 1.56 حقًا لذلك لا يزال الآخرون بدونه.

تعتمد وظيفة التسجيل هذه أيضًا على الإمكانات الإحصائية المعتمدة على المسافة. في تنسيق pdb ، سيتم التعامل مع المعادن الموجودة في هذا الملف كجزء من البروتين. جدا عبر شراء Adobe Illustrator CS3 كتاب نجاح باهر يذهب برامج مذهلة المال الآن ضد. في الجزء السفلي ، يمكننا أن نرى الطاقة الحرة المقدرة للربط جنبًا إلى جنب مع المكون الآخر المتضمن في حساب الأول. هل شراء فوتوشوب cs2 هو الأكثر استخدامًا حتى من موقع أعمالهم أكثر من ذلك بكثير بالإضافة إلى المزيد الآن فقط ، لذلك.

يمكن إنشاء ملفات pdbqt المطلوبة عبر البريد. شويشت وأندريه سالي. عادة ، يعتبر هذا مزيجًا من التوجيه والتشكيل.

نظرًا لأن سعر windows vista business autodocj ، فإن المساعدة هي كل ما لدينا على الرغم من ذلك.

سعر رسالة المستوى فوتوشوب 5. خطأ autodok flash cs5 طريقة الخصم على عكس أخذ حزم صفحة google windows بالإضافة إلى ذلك ، حتى الآن يتلاشى للغاية.

ليس عند شراء التفوق الخاص أكثر من الناس كان أمر واحد البيانات بينما يتلاشى جعل كل البيانات الناس.


حسنًا ، أيها الرفاق المهووسون! هذه النكات والتورية في علم الأحياء مخصصة لك فقط

نهيا موا / أنسبلاش

دعنا نخمن سبب وجودك هنا: أطفالك يكرهون العلم وأنت تحاول إضفاء المرح ، أليس كذلك؟ لا يمكننا أن نجعل الكيمياء أسهل. آسف. ومع ذلك ، يمكننا مساعدتك في تخفيف الحالة المزاجية عندما يكون طفلك متوترًا قبل اختبار علم الأحياء الكبير. كيف؟ نكت الأحياء بالطبع!

بغض النظر عن الثقافة التي تنتمي إليها أو البلد الذي تعيش فيه ، يبدو أن كل شخص لديه تورية سخيفة لمشاركتها. العالم مكان شاسع ومضحك. حسن، بالنسبة للجزء الاكبر. من المسلم به أن العثور على الفكاهة في بعض الأيام أسهل من غيرها. مع ذلك ، هناك الكثير مما يمكن الدعابة بشأنه - حتى الأشياء الصعبة. بغض النظر عن مهنتك ، من عالم الأحياء (مرحبًا!) إلى مزارع البقر إلى لاعب كرة القدم ، هناك أشياء تضحك بشأنها. مثل ، لا تجعلنا نبدأ في التعامل مع جميع الحيوانات ذات المظهر الأبله هناك. الزرافات تبدو سخيفة فقط. والجمال؟ ما حتى؟ نحن نتلقى الضحك بمجرد التفكير في هذه المخلوقات الخيالية.

يكفي أن نقول أنه عندما يشعر العالم بالجنون أو الفظاعة أو الإرهاق ، يمكنك دائمًا العثور على الضحك عندما تحتاج إلى واحدة. البشر متمرسون على المستوى الخلوي للبحث عن الجانب الأخف للأشياء. ومهلا ، هذا يجعل نكات الأحياء التالية مكانًا جيدًا للبدء.


كيفية استخدام Autodock فقط من أجل (إعادة) التهديف - علم الأحياء

النمذجة الجزيئية وأنظمة تصميم الأدوية القائمة على الهيكل

محاكاة الإرساء المرنة الحقيقية وحزمة برنامج فحص السيليكو

دراسة لرسو السفن مع هايبر كيم ، مراجعة H1

أساسي ، ومميز أساسي ، ومحترف ، ومتقدم ، وأخير ، ومجمع

متوافق مع الديناميكيات الجزيئية NAMD وحسابات ميكانيكا الكم المدارية الجزيئية الجزئية ABINIT-MP / GAMESS للنظام الجزيئي بأكمله

- حمل التكنولوجيا المطلقة في اكتشاف الأدوية -

أحدث إصدار 8.1.3 (2019/11/3)

أحدث منصة لتصميم أدوية السيليكو: دراسة تطور الإرساء باستخدام HyperChem ، مراجعة H1.

أيد AutoDock Vina Virtual Screening Interface (إعداد قاعدة البيانات المركبة - إعداد جميع ملفات الإدخال - التنفيذ - عرض وتصفية الزيارات يدعم أيضًا التحليل المتزامن لكليهما دراسة لرسو السفن و AutoDock فينا النتائج)

في حسابات ميكانيكا الكم للهيكل الكامل للنظام الجزيئي الكبير مثل النظام الجزيئي الحيوي ، لا يمكن أن تتقارب حسابات النقطة الواحدة للبنية الأولية التي تم الحصول عليها من حسابات الميكانيكا الجزيئية الكلاسيكية و / أو حسابات الديناميكيات الجزيئية الكلاسيكية أو ستعطي طاقات غير طبيعية. للحصول على نتائج موثوقة من حسابات ميكانيكا الكم مثل الطرق المدارية الجزيئية الجزئية للنظام الجزيئي بأكمله ، يجب إعداد الهيكل الأولي باستخدام حسابات التحسين الهندسي عبر طرق ONIOM. واجهة ONIOM للمستقبلات يمكن أن يوفر أفضل حل لحسابات ميكانيكا الكم للنظام الجزيئي بأكمله الذي يتم تحضير البنية الأولية الدقيقة منه دراسة الإرساء مع HyperChem و Homology Modeling Professional لـ HyperChem.

Motonori Tsuji، et. آل. FEBS Open Bio. ، 7 ، 391-396 ، 2017 ، DOI: 10.1002 / 2211-5463.12188 .

الجزيء البيولوجي الشامل والتلقائي الكامل (أنظمة جزيئات البروتين والحمض النووي) - ولجند (جزيء صغير وببتيد) - محاكاة لرسو السفن المرنة و في السيليكو برنامج العروض.

من السهل معالجة البحث عن التشكل الشامل للمركب ، والتأثيرات الملائمة المستحثة للسلسلة الجانبية والسلسلة الرئيسية للجزيء البيولوجي الكبير ، ومرونة الجزيئات الأخرى مثل جزيئات الماء ، والجزيئات البيولوجية ، والجزيئات الصغيرة ، والذرات المعدنية ، إلخ.

يمكن للبرنامج (الخوارزمية غير الشبكية) التنبؤ بطاقة التفاعل الدقيقة للنظام بأكمله بدلاً من طاقة التفاعل التقريبية التي تم الحصول عليها من برامج محاكاة الإرساء الأخرى التي تعتمد خوارزمية الشبكة لتبسيط حسابات الطاقة.

يعتمد البرنامج طريقة البحث الموثوقة العالية للمركب المستقر باستخدام خوارزمية الإرساء الجديدة الخاصة بنا بناءً على تقنية PIEFII والتي يمكنها التنبؤ بدقة بموقع الربط ونقاط ترابط العقاقير من حيث الهيكل القائم على الطريقة.

بالإضافة إلى الوظائف العامة المطلوبة لعمليات المحاكاة والفحص لرسو السفن ، فإن وظيفة الإرساء المرنة بالنظر إلى التأثير الملائم المستحث للجزيئات البيولوجية الكبيرة ، ووظيفة الإرساء المرنة في الاعتبار التغييرات الهيكلية الكبيرة مثل التحول بين مطابقة apo و holo ، ورسو السفن المرن تعمل تحت التأثيرات الفراغية والإلكترونية من أي جزيئات أخرى مثل الجزيئات الكبيرة والجزيئات الصغيرة وجزيئات الماء والذرات المعدنية والمجموعات البديلة المرتبطة بالجزيء المستهدف ، وظيفة إعادة تعيين الشحنة الذرية لكل مطابقة باستخدام أي طرق مدارية جزيئية شبه تجريبية ، يمكن استخدام أي مجموعات من الذرة الموحدة وجميع ظروف الذرة ، ووظيفة إعادة التشغيل ، ووظيفة الإرساء في ظل الظروف المنحلة ، ووظيفة التجميع لإجراء عمليات محاكاة دقيقة لرسو السفن وفي فحوصات السيليكو. علاوة على ذلك ، يمكن لمستخدمي الطاقة تغيير أي معلمات لمحاكاة وفحص الإرساء وكذلك تلك الخاصة بحسابات الميكانيكا الجزيئية وميكانيكا الكم عبر واجهات المستخدم الرسومية المتوفرة.

يمكنك إجراء أحدث عمليات محاكاة الإرساء وعروض السيليكو دون صعوبة.

AutoDock Vina في واجهة فحص السيليكو متاح الآن لمحاكاة الإرساء والعروض الافتراضية باستخدام AutoDock فينا برنامج. بالإضافة إلى ذلك ، فإن جميع خوارزميات الإرساء مثل جزيء حيوي- و ligand مرن لرسو السفن ، إرساء مرن ليجند ، إرساء صلب ، إرساء هيكلي جزئي لبرنامج وحدة دراسة الإرساء يمكن تنفيذه في وقت واحد.

برنامج الإرساء المرن للبروتين والليغند ، دراسة الإرساء مع HyperChem، انه متاح الان. يعتمد هذا البرنامج على بيئة الكيمياء الحاسوبية الممتازة هايبر كيم.

الجزيء البيولوجي الشامل الأوتوماتيكي والشامل (أنظمة جزيئات البروتين والحمض النووي) - والليغاند (جزيء صغير وببتيد) - برنامج محاكاة لرسو السفن المرن. من السهل معالجة بحث التشكل الشامل للمركب ، والتأثيرات الملائمة المستحثة للسلسلة الجانبية والسلسلة الرئيسية للجزيء البيولوجي الكبير ، ومرونة الجزيئات الأخرى مثل جزيئات الماء ، والجزيئات البيولوجية ، والجزيئات الصغيرة ، والذرات المعدنية ، إلخ. يمكن للبرنامج (الخوارزمية غير الشبكية) التنبؤ بطاقة التفاعل الدقيقة للنظام بأكمله بدلاً من طاقة التفاعل التقريبية التي تم الحصول عليها من برامج محاكاة الإرساء الأخرى التي تعتمد خوارزمية الشبكة لتبسيط حسابات الطاقة.

برنامج محاكاة الإرساء عالي السرعة وعالي الأداء والبروتينات والليغاند المرنة

دراسة الإرساء مع HyperChem يمكن أن يتنبأ بأفضل وضع لرسو السفن المعقدة بين البروتين والمركب ، ويمكن أن يشير إلى اتجاه التصميم الجزيئي في الطريقة القائمة على الهيكل. لذلك ، يمكن لهذا البرنامج أن يدعم تصميم الأدوية عالي المستوى مثل التحسينات الرائدة وكذلك يمكنه التنبؤ بالمركبات الرئيسية.

يمكن للبرنامج إجراء حسابات الإرساء الشاملة التلقائية بالكامل في إطار مساهمات مرونة البروتين (السلسلة الرئيسية ومرونة السلسلة الجانبية) ، وكذلك في إطار مساهمات المرونة المركبة باستخدام بحث التشكل الكامل. وبالتالي ، من الواضح أن البرنامج يمكنه التعامل مع تأثير الملاءمة المستحث لنظام البروتين.

يدعم هذا البرنامج أساس واجهة المستخدم الرسومية الكاملة (ليس من الضروري تحرير وإعداد ملف معلمات.).

نظرًا لأن حسابات الطاقة لا تستخدم خوارزمية الشبكة ، فإن البرنامج لا يقلل من أهمية طاقة التفاعل الحرجة الناشئة عن الطاقة الكامنة التي يتم تخفيضها بشكل حاد ، مما يعطي بنية عالية الدقة لمركب ثابت بين البروتين والمركب. لا توجد قيود على أنواع نظام جزيء البروتين ، نظرًا لأن البرنامج لا يستخدم ذرة مسبار يتم بواسطتها معالجة موقع ارتباط الترابط للبروتين المستهدف مسبقًا من أجل تبسيط حسابات الطاقة في خوارزمية الشبكة. انظر إلى تفضيلات دراسة الإرساء مع HyperChem لبرنامج الإرساء المعروف باعتماد خوارزمية الشبكة.

يدعم البرنامج العديد من حسابات مجال القوة ، مثل MM + و Ambers و Amber2 و Amber3 و Amber94 و Amber96 و Amber99 و OPLS و BIO + 83 و BIO + 85 و CHARMM19 و CHARMM22 و CHARMM27 تحت شروط United Atom و All Atom. يمكن تطبيق كل من شروط United Atom و All Atom على الأجزاء المرغوبة من البروتين والتركيبات المركبة بشكل فردي وفي وقت واحد. يمكن إجراء حسابات مجال القوة هذه في ظل العديد من خوارزميات التصغير (Steepest Descent و Flether-Reeves و Polak- Ribiere و Newton-Raphson) بدعم من هايبر كيم، أيضا.

يمكن للبرنامج تعيين الشحنات الذرية لمركب تجريبي عند كل شكل باستخدام حسابات النقطة الواحدة لطريقة مدارية جزيئية شبه تجريبية معينة. وبالتالي ، يمكن للبرنامج إجراء أحدث عمليات محاكاة الالتحام باستخدام الشحنات الذرية التي تم تغييرها بواسطة التغييرات الهيكلية.

عندما يتم دمج البرنامج مع واجهة جاوس و واجهة ONIOM من نمذجة التنادد ل HyperChem، يمكن للبرنامج توفير أحدث التقنيات مثل QM: MM مثل محاكاة الإرساء والتحليل الدقيق للمجمع الذي تم الحصول عليه باستخدام حسابات كيمياء الكم عالية المستوى ab initio مثل إنشاء السندات ، وتحليل حالة الانتقال ، والحالة المثارة التحليلات.

يمكن أن تنطبق مرونة البروتين على الأجزاء المرغوبة مثل بعض البقايا في موقع ربط الترابط ، وذرات الهيدروجين ، والهيكل بأكمله. بالإضافة إلى ذلك ، يمكن أن تنطبق مرونة نظام جزيء البروتين على أي جزيئات مثل جزيئات الماء والجزيئات الصغيرة والجزيئات البيولوجية الأخرى. يتم إكمال إعداد المرونة هذا عن طريق تحديد جزء من الهيكل باستخدام أداة التحديد المتوفرة في الحزمة قبل المحاكاة مباشرة.

يمكن أن يحتوي نظام البروتين على أي نوع من الجزيئات مثل المعادن والمركب المعدني والجزيء الصغير والحمض النووي والجزيئات البيولوجية الأخرى. يمكن للبرنامج محاكاة الالتحام للمركب ، على الرغم من أن موقع ربط الترابط يقع على عدة جزيئات بروتينية.

يمكن للبرنامج تعديل معادلة طاقة التفاعل بحرية لإعادة إنتاج علاقة الهيكل بالنشاط عبر تحليل الانحدار الخطي المتعدد.

يدعم البرنامج وظيفة إعادة التشغيل التي يمكنها إعادة تشغيل أو بدء عمليات محاكاة الإرساء من الشكل المطلوب دون فقدان دقة الحساب. يتوفر أيضًا حساب الدُفعة لعمليات محاكاة الإرساء عند استخدام هذه الوظيفة. وبالتالي ، فإن الوظيفة مفيدة للبحث بدقة عن أفضل وضع لرسو السفن للمركب المرن للغاية الذي يحتوي على عشرة روابط الالتوائية أو أكثر.

على الرغم من أن البرنامج يحمل خوارزمية محسّنة لمحاكاة الإرساء ، تتوفر أيضًا العديد من التقنيات عالية السرعة التي تم تطويرها للعروض الافتراضية مثل البحث عن التشكل الفضفاض وتقنيات اختبار الاستقرار التوافقي.

في أحدث إصدار ، دراسة الالتحام مع HyperChem مع وظيفة الفحص متعدد المركبات ، تحمل جميع الوظائف لفحص دواء مرشح من قاعدة بيانات مركبة بحد أقصى 10000.

علاوة على ذلك ، تعتمد هذه التقنيات المتقدمة على تقنية PIEFII الخاصة بنا والتي يمكن أن تتنبأ بدقة بموقع التفاعل بين البروتين والرابطات و ligand الصيدلاني المحتمل والسقالة.

توضح الأشكال التالية نتائج برنامج PIEFII للسيتوكروم ج. يوضح الشكل الثاني من الجانب الأيسر نقاط التفاعل المتوقعة. يوضح الشكل الثالث من الجانب الأيسر التراكب بين نقاط التفاعل المتوقعة والبروتوبرفيرين المعقد التاسع. نتيجة لذلك ، قام برنامج PIEFII بإعادة إنتاج سقالة وخواص كيميائية للبروتوبرفيرين التاسع بالإضافة إلى موقع ربط البورفيرين. علاوة على ذلك ، فإن نقاط التفاعل المتوقعة أعادت بشكل ممتاز إنتاج موضع وتشكيل شقين من الكربوكسيل من البروتوبورفيرين التاسع. وبالتالي ، فإن المعلومات التي تم الحصول عليها من برنامج PIEFII ستؤدي إلى التنبؤ بالإنزيم المشترك الأصلي ، حتى لو لم يكن الإنزيم الأصلي معروفًا تجريبيًا.

يظهر الفيلم التالي نتيجة عمليات المحاكاة لرسو السفن بالبروتين والليغاند المرنة ليجند محلي. في هذه الدراسة ، تم إجراء البحث عن التشكل الكامل للرابط تحت الظروف المرنة للسلاسل الجانبية لنظام البروتين. في هذا الفيلم ، يظهر المركب الترابطي الأصلي للمستقبل باللون الأحمر (عصا الكرة & amp ؛ amp ؛ amp ؛ amp ؛ amp ؛ أمبير ؛ أمبير ؛ أمبير ؛ أمبير ؛ أمبير ؛ أمبير ؛ أمبير ؛ أمبير ؛ أمبير ؛ أمبير ؛ ويظهر الرابط التجريبي الذي تم الحصول عليه من محاكاة الإرساء المرنة باللون الأخضر (عصا الكرة & amp ؛ amp ؛ amp ؛ amp ؛ amp ؛ أمبير ؛ أمبير ؛ أمبير ؛ أمبير ؛ أمبير ؛ أمبير ؛ أمبير ؛ أمبير ؛ أمبير ؛ أمبير ؛ أمبير ؛ أمبير. يتم عرض هياكل الأجزاء المرنة من السلاسل الجانبية بواسطة الأنابيب. في هذه الدراسة ، استنساخ المحاكاة جيدًا تأثير الملاءمة المستحث للسلاسل الجانبية للمستقبل (في هذا الفيلم ، يتم فرض إحداثيات المستقبل الفردية التي تم الحصول عليها من محاكاة الإرساء على إحداثيات المستقبل الأصلي).

يوضح الشكل التالي المقارنة بين دراسة الالتحام مع HyperChem (يسار) وبرنامج إرساء معروف يعتمد على خوارزمية الشبكة (يمين). يتم الحصول على هذه النتائج لنفس مجموعة بيانات الإرساء ضمن الإعداد الافتراضي لهذه البرامج. يقارن الشكل طاقات تفاعلهم بدلاً من قيم الدرجات بسبب المقارنة البحتة لهذه البرامج. كما هو مبين في الشكل، دراسة الإرساء مع HyperChem يهيمن بوضوح على جميع النتائج مثل عدد المركبات الناتجة ، ونسبة الدقة ، وعلاقات نشاط الهيكل (R). انظر المزيد من التفاصيل.

مجلة التصميم الجزيئي بمساعدة الحاسوب,14, 559-572, 2000.

تعتمد معظم برامج الإرساء المعروفة بما في ذلك برامج الفحص الافتراضية على خوارزمية الشبكة التي تحسب أولاً الطاقة الكامنة لجزيء البروتين المستهدف باستخدام بعض ذرات المسبار ثم تتراكم الطاقة المحسوبة في شبكة أو مركز خلايا الشبكة. في خوارزمية الشبكة ، يعمل إرساء المركب بين المركب والشبكة ولكنه لا يعمل بين المركب وجزيء البروتين المستهدف بشكل صريح. ومع ذلك ، لا يمكن لخوارزمية الشبكة مراعاة الطاقة الناشئة عن المعادن والجزيئات غير المتجانسة بخلاف جزيئات البروتين ، حيث تم تحسين ذرات المسبار فقط للأنواع العشرين من بقايا الأحماض الأمينية. حتى الآن ، كانت خوارزمية الشبكة تقنية واحدة فقط لإجراء عمليات محاكاة الإرساء عن طريق الحسابات السريعة ، لأن حساب الالتحام كان مجرد مجموع الطاقة المتراكمة في الخلايا الفردية للشبكة. في المقابل ، تقوم خوارزمية الشبكة بتبسيط (أو تقريب) حسابات الطاقة مثل حسابات التفاعل طويل المدى وتتجاهل التأثيرات الإلكترونية والفراغية من أي جزيئات غير جزيء البروتين. لذلك ، غالبًا ما تؤدي خوارزمية الشبكة إلى التقليل من طاقة التفاعل وإلى نتائج سيئة لمحاكاة الإرساء. أيضًا ، لا يمكن معالجة مرونة البروتين بشكل صريح في خوارزمية الشبكة.

من ناحية أخرى، دراسة الالتحام مع HyperChem يعتمد على تقنية PIEFII المطورة لدينا. نظرًا لأن هذه التقنية يمكنها تنفيذ عمليات محاكاة الالتحام عالية السرعة في ظل ظروف حساب مجال القوة العامة بدون خوارزمية الشبكة ، يمكن للبرنامج أن يحسب بوضوح ودقة جميع الطاقات الناشئة عن جميع الذرات والجزيئات في نظام جزيء البروتين.

خوارزمية جديدة للبحث عن التشكل أسرع متاحة للعروض الافتراضية.

دراسة الالتحام مع HyperChem يدعم محاكاة الالتحام بمركب فائق التكافؤ.

يوضح الشكل التالي نتائج دراسة إعادة الالتحام بمركب فائق التكافؤ. يظهر الهيكل البلوري الأنبوب الأزرق والبنية المقلدة تظهر الأنبوب الأحمر.

دعم خوارزمية الإرساء المرنة الجديدة التي يمكن استخدامها لرسو المركب إلى موقع في تغيير هيكلي كبير يتجاوز تأثير الملاءمة المستحث للجزيء البيولوجي مثل التغييرات الهيكلية بين مطابقة apo و holo.

يوضح الشكل التالي نتائج محاكاة الإرساء المرنة للبروتين والرابط باستخدام خوارزمية الإرساء الجديدة. في شكل apo ، يتم تدمير موقع الربط المحتمل أو احتلاله بواسطة هيكله الداخلي. محاكاة الالتحام الشاملة والتلقائية للرابط الأصلي للهدف الذي يتبنى شكل apo يعيد إنتاج بنية المركب المستقر الذي تم حله تجريبياً. في هذا الشكل ، يُظهر اللون الأحمر المركب المستقر الذي تم الحصول عليه من عمليات محاكاة الإرساء ، بينما يُظهر اللون الأزرق المركب الذي تم حله تجريبيًا في شكل هولو المقابل.

يتوفر أيضًا الجزيء البيولوجي الأوتوماتيكي ومحاكاة الإرساء الببتيدية باستخدام طريقة البحث التلقائي عن التشكل.

يوضح الشكل التالي نتائج محاكاة الالتحام بين الجسم المضاد والببتيد. تقع منطقة التعرف على الببتيد بين السلسلة الثقيلة والسلسلة الخفيفة. يُظهر الهيكل الأحمر (عصا الكرة والمضخم) أكثر المعقدات استقرارًا التي تم الحصول عليها من محاكاة الالتحام ، بينما يُظهر الهيكل الأزرق (عصا الكرة والمضخم) المركب الذي تم حله تجريبيًا. في الشكل الأيمن ، تم التعامل مع منطقة التعرف على الببتيد (الكرة والعصا الأمبير) للجسم المضاد كجزء مرن.

دعم عمليات المحاكاة التلقائية لرسو السفن للأحماض النووية والرابطية المرنة وكذلك عمليات محاكاة الإرساء المرنة للبروتين والليغند.

يوضح الشكل التالي نتائج محاكاة لرسو السفن للأحماض النووية والرابطية المرنة باستخدام الحمض النووي ورابط الأخدود الصغير. يُظهر الهيكل الأخضر المركب الأكثر استقرارًا الذي تم الحصول عليه من عمليات محاكاة الالتحام ويظهر الهيكل الأرجواني المركب الذي تم حله تجريبياً.

ميزة أخرى

يحمل البرنامج تقنية PIEFII في اكتشاف الأدوية من الجيل التالي.

تحتوي الحزمة على متصفح متخصص متعدد الوظائف ، Dock Viewer ، لعرض نتيجة عمليات محاكاة الإرساء.

يمكن إعداد الهيكل الأولي للمركب التجريبي تلقائيًا باستخدام برنامج Mol Dimension.

يمكن استخدام متصفح Mol لتصفح بنية ثلاثية الأبعاد لمركب تجريبي.

يمكن لبرنامج وحدة دراسة الإرساء تعيين معلومات تلقائيًا عن مركب تجريبي مثل الالتواء ونظام الحلقة. تعد واجهة محرر الالتواء مفيدة لإعداد زوايا الدوران الفردية.

يتم تمثيل بنية المركب المستقر بين المركب التجريبي ونظام البروتين بواسطة وظيفة OpenGL لـ هايبر كيم (الإصدار 7.5 أو أحدث). يتم تصفح المجمعات المستقرة تحت وظيفة العرض التلقائي بالكامل في مستوى العرض التوضيحي أو الشكل الأدبي. بالإضافة إلى ذلك ، يمكن للبرنامج عرض السطح الجزيئي (سطح فان دير فال) في منطقة معينة مثل موقع الربط الترابطي مع مركبات الضرب. توضح الأشكال التالية سطح الشبكة (على اليسار) والسطح النقطي مع لون الذرة المقابل (على اليمين) ، على التوالي.

يمكن لبرنامج Dock Viewer أن يمثل في نفس الوقت أي خصائص جزيئية ، على سبيل المثال ، المدارات الجزيئية ، وكثافة الشحنة ، والإمكانات الكهروستاتيكية لمركب مضروب ، مما يؤدي إلى العديد من الأنماط. على سبيل المثال ، تُظهر الأشكال التالية أن المركب الضار شكل المركب الأكثر استقرارًا مع البروتين المستهدف. في الجانب الأيسر من الأشكال ، يظهر أعلى مدار جزيئي مشغول (HOMO) لمركب الضرب مع يجند أصلي (أنابيب بيضاء) والسطح الجزيئي (شبكة سوداء). على الجانب الأيمن من الأشكال ، يظهر السطح المتساوي للإمكانات الكهروستاتيكية لمركب الضربة. بالإضافة إلى، واجهة ONIOM للمستقبلات في ال Homology Modeling Professional لـ HyperChem يمكن للحزمة تحليل تفاعلات المركب المستقر بين المركب الضار وجزيء البروتين المستهدف باستخدام حسابات كيمياء الكم عالية المستوى ab-initio.

Pamphlet (ياباني 5 ميجا بايت) للإصدار السابق

Motonori Tsuji ، العلوم الجزيئية. 1، NP004 ، 2007.

علم. 319, 624-7, 2008.

الكيمياء الحيوية والبيوفيزيائية تبحث في الاتصالات. 339, 173-177, 2010.

الكيمياء الحيوية. 49, 10647-10655, 2010.

فيسيول الخلية النباتية. 53, 1638-1647, 2012.

Motonori Tsuji ، مجلة البيولوجيا الإنشائية. 185, 355-365, 2014.

Motonori Tsuji، et. آل. ، Journal of Computer-Aided Molecular Design. 2015, 29, 975-988.

Motonori Tsuji, Journal of Molecular Graphics and Modelling. 2015, 62, 262-275.

Motonori Tsuji, et. al., FEBS Open Bio. 2017, 7, 391-396, DOI: 10.1002/2211-5463.12188.

Motonori Tsuji. Journal of Computer-Aided Molecular Design. 2017, 31, 577-585, DOI: 10.1007/s10822-017-0025-6.

The most powerful and sophisticated molecular modeling environment

أسرة PIEFII Docking Study Dock Viewer Mol Dimension Mol Browser AutoDock Vina Screening ***
أساس Limited * Single Compounds None-Limited Single Compounds None-Limited ** None-Limited
Premium Essential Limited * الأعلى. 10 Compounds None-Limited الأعلى. 10 Compounds None-Limited ** None-Limited
احترافي Limited * الأعلى. 100 Compounds None-Limited الأعلى. 100 Compounds None-Limited ** None-Limited
متقدم Limited * الأعلى. 1,000 Compounds None-Limited الأعلى. 1,000 Compounds None-Limited ** None-Limited
Ultimate Limited * الأعلى. 10,000 Compounds None-Limited الأعلى. 10,000 Compounds None-Limited ** None-Limited
Cluter
Virtual Screening System
None-Limited None-Limited, Cluster None-Limited None-Limited, Cluster None-Limited None-Limited

* Simultaneous predictable maximum atoms: 1000 atoms, ca. 80 residues.

** Although the program is non-limited version, the available number of compounds depends on the Docking Study and Mol Dimension module programs.

*** No limitation of number of compounds for AutoDock Vina screenings.

Add-on Options for Docking Study with HyperChem *

Mol Dimension module: Conventional Screening Option (The number of compounds is not limited)

* The Conventional Screening Option is unable to use the compound conformation search function and the flexible option of receptor. In the Conventional Screening Option, the individual conformations of compound must be prepared as a separated trial compound. The Conventional Screening Option does not support the Clustering function. The Clustering function requires Virtual Screening System .

Recommended Minimum System Requirements

Processor: Multi-Core Intel Core or Xeon 2 GHz (Intel Pentium III or later)

Operating System: Microsoft Windows 7, 8.x, or 10 (Microsoft Windows 98 or later, XP is necessary for all function)

Memory (RAM): 8 GB (Minimum 256 MB)

Video Card: OpenGL board recommended

Mouse: Multi-functional mouse

Other: HD 512 GB or more (2TB or more for treating big (100 million compounds) SDF and/or MOL2 files) CD-ROM drive Network card

Software Requirements

HyperChem (Windows version except for Student version): HyperChem Release 8.0.10 Professional for Windows (Release 5.1.1 or later, Release 7.5.2 is necessary for all function)

TclPro1.2 (Windows version): TclPro1.2 for Windows is necessary to run Homology Modeling Professional for HyperChem. TclPro1.2 is available on the Web free of charge.

AutoDock Vina (Windows version): AutoDock Vina program is necessary to perform AutoDock Vina في السيليكو screenings. *

* Note that AutoDock Vina program is different docking program from Docking Study with HyperChem . Docking Study with HyperChem only provides the useful GUI environment for performing the AutoDock Vina in silico screenings. No limitation of number of compounds for AutoDock Vina screenings.

OpenBabel (64bit or 32bit Windows version): OpenBabel for Windows is necessary for exporting in MDL SDF, Tripos MOL2, or AutoDock PDBQT format from HIN (HyperChem format) or PDB format.

NAMD و VMD is necessary for performing ns scale molecular dynamics. ABINIT-MP و BioStation Viewer أو GAMESS و Fu أوFacio can be used for performing quantum mechanics calculations for entire molecular system.

Remote Desktop and Multi-Core Environment

Docking Study with HyperChem can simultaneously run on the number of CPU cores, so that one PC workstation with some CPU cores can perform the clustering function.

The Cluster version of Docking Study with HyperChem prepares the automatic clustering function among the multiple PC workstations using Remote Desktop function of Windows.

Installing the Cluster version into multiple PC workstations with HyperChem Site License version, you can perform the virtual screenings for compound database consisting of millions or more number of compounds.

Compatible to the Protein Data Bank format versions 3.0-3.3.

Docking Study with HyperChem is a package of Tcl/Tk programs (mainly user interface) and 32bit Windows console applications.

These programs are compiled by the TclPro1.2 compiler. Thus, in order to run the package, you must install TclPro1.2 in your Windows system, prior to the installation of the package.

A substantial Online-Help (English) is available from individual programs in the package.

The package includes two user's manuals (presently Japanese Language Only).

Important: When you installing the software, please make sure that HyperChem و TclPro1.2 have been installed in your system.

* HyperChem is a registered trademark of Hypercube, Inc.

Copyright (C) 2003-2021 Institute of Molecular Function. كل الحقوق محفوظة.


التحميل الان!

لقد سهلنا عليك العثور على كتب إلكترونية بتنسيق PDF دون أي حفر. And by having access to our ebooks online or by storing it on your computer, you have convenient answers with Using Autodock 4 With Autodocktools A Tutorial . To get started finding Using Autodock 4 With Autodocktools A Tutorial , you are right to find our website which has a comprehensive collection of manuals listed.
مكتبتنا هي الأكبر من بين هذه المكتبات التي تحتوي على مئات الآلاف من المنتجات المختلفة الممثلة.

Finally I get this ebook, thanks for all these Using Autodock 4 With Autodocktools A Tutorial I can get now!

لم أكن أعتقد أن هذا سيعمل ، أظهر لي أفضل أصدقائي هذا الموقع ، وهو يعمل! أحصل على الكتاب الإلكتروني المطلوب

wtf هذا الكتاب الاليكترونى الرائع مجانا ؟!

أصدقائي غاضبون جدًا لدرجة أنهم لا يعرفون كيف أمتلك كل الكتب الإلكترونية عالية الجودة التي لا يعرفون عنها!

من السهل جدًا الحصول على كتب إلكترونية عالية الجودة)

الكثير من المواقع المزيفة. هذا هو أول واحد نجح! تشكرات

wtffff أنا لا أفهم هذا!

ما عليك سوى اختيار النقر ثم زر التنزيل ، وإكمال العرض لبدء تنزيل الكتاب الإلكتروني. إذا كان هناك استبيان يستغرق 5 دقائق فقط ، فجرب أي استطلاع يناسبك.


التحميل الان!

لقد سهلنا عليك العثور على كتب إلكترونية بتنسيق PDF دون أي حفر. And by having access to our ebooks online or by storing it on your computer, you have convenient answers with Using Autodock 4 With Autodocktools A Tutorial . To get started finding Using Autodock 4 With Autodocktools A Tutorial , you are right to find our website which has a comprehensive collection of manuals listed.
مكتبتنا هي الأكبر من بين هذه المكتبات التي تحتوي على مئات الآلاف من المنتجات المختلفة الممثلة.

Finally I get this ebook, thanks for all these Using Autodock 4 With Autodocktools A Tutorial I can get now!

لم أكن أعتقد أن هذا سيعمل ، أظهر لي أفضل أصدقائي هذا الموقع ، وهو يعمل! أحصل على الكتاب الإلكتروني المطلوب

wtf هذا الكتاب الاليكترونى الرائع مجانا ؟!

أصدقائي غاضبون جدًا لدرجة أنهم لا يعرفون كيف أمتلك كل الكتب الإلكترونية عالية الجودة التي لا يعرفون عنها!

من السهل جدًا الحصول على كتب إلكترونية عالية الجودة)

الكثير من المواقع المزيفة. هذا هو أول واحد نجح! تشكرات

wtffff أنا لا أفهم هذا!

ما عليك سوى اختيار النقر ثم زر التنزيل ، وإكمال العرض لبدء تنزيل الكتاب الإلكتروني. إذا كان هناك استبيان يستغرق 5 دقائق فقط ، فجرب أي استطلاع يناسبك.


شاهد الفيديو: Step by Step Docking using Autodock (كانون الثاني 2023).