معلومة

لماذا لا تحتوي معرفات السلسلة في PDB على نوع معرف سلسلة البداية القياسي؟

لماذا لا تحتوي معرفات السلسلة في PDB على نوع معرف سلسلة البداية القياسي؟


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

في البداية افترضت أن معرفات سلسلة PDB هي مجرد أحرف كبيرة (A ، B ، C ، ...) ولكن اكتشفت أن هناك معرّفات سلسلة بروتينية عبارة عن أرقام (0-9) وأحرف صغيرة أيضًا.

على سبيل المثال،

  • يحتوي 1NAL على معرّفات سلسلة فقط (1 - 4). يبدأ بسلسلة '1' (رقم).
  • 103L لديه سلسلة معرّف "أ". يبدأ بسلسلة "A" (حرف كبير).
  • يتراوح معرف سلسلة 5afi من [a-zA-Z0-6] نظرًا لأنه يحتوي على 52 سلسلة بروتين فريدة. يبدأ بسلسلة "أ" (حرف صغير)

هل يمكن لأحد أن يشرح؟ أو هل تم تعيين الهوية بشكل تعسفي؟


يتم تعيين معرفات السلسلة بواسطة المؤلفين الذين يقدمون البنية إلى wwPDB. وفقًا لمواصفات PDB:

يتم استخدام الأحرف الأبجدية الرقمية غير الفارغة لمعرف السلسلة.

عادة ، يتم تخصيص أحرف كبيرة للسلاسل. ولكن نظرًا لأنه يُسمح أيضًا بالأرقام والأحرف الصغيرة ، فسيستخدمها بعض الأشخاص. والسبب الجيد للسماح بمزيد من الأحرف هو استيعاب الهياكل التي تحتوي على سلاسل بوليمر أكثر من الأحرف الموجودة في الأبجدية الإنجليزية. مع الأحرف الصغيرة والأرقام ، الحد الأقصى هو 62 سلسلة. والتي لا تزال غير كافية لبعض الهياكل. (يمكن للعديد من البرامج التعامل مع معرفات السلسلة المكونة من حرفين ، ولكن لم يتم تبني هذا الامتداد الشائع بواسطة wwPDB.)


واجهة مستخدم رسومية لبرامج LIGPLOT و DIMPLOT

في المرة الأولى التي تقوم فيها بتشغيل LigPlot + بعد التثبيت ، ستحتاج إلى تحديد العديد من المسارات والأدلة حتى يعرف البرنامج مكان العثور على أشياء مثل ملفات PDB وقاموس Het Group وبرامج RasMol / PyMOL (إذا كانت متوفرة لديك). سيكتشف LigPlot + أنه يتم تشغيله لأول مرة وسيظهر لك نموذج إدخال ، كما هو موضح في القسم أدناه ، لتقوم بملئه.

لاحظ أنه من المهم بشكل خاص أن يكون الدليل الذي تدخله للدليل المؤقت موجودًا على جهاز الكمبيوتر الخاص بك وقابل للكتابة ، وإلا فلن يتم تشغيل البرنامج.


لماذا لا تحتوي معرفات السلسلة في PDB على نوع معرف سلسلة البداية القياسي؟ - مادة الاحياء

تطبيق Cytoscape 3 Structure Visualization App

استخدم Git أو checkout مع SVN باستخدام عنوان URL للويب.

اعمل بسرعة مع CLI الرسمي. يتعلم أكثر.

بدء تشغيل GitHub Desktop

إذا لم يحدث شيء ، فقم بتنزيل GitHub Desktop وحاول مرة أخرى.

بدء تشغيل GitHub Desktop

إذا لم يحدث شيء ، فقم بتنزيل GitHub Desktop وحاول مرة أخرى.

إطلاق Xcode

إذا لم يحدث شيء ، قم بتنزيل Xcode وحاول مرة أخرى.

إطلاق برنامج Visual Studio Code

سيتم فتح codespace الخاص بك بمجرد أن يصبح جاهزًا.

حدثت مشكلة أثناء تحضير مساحة الكود ، يرجى المحاولة مرة أخرى.


كيف يختلف عن معرف الشبكة؟

تم تقديم ChainID في EIP-155 لمنع هجمات إعادة التشغيل بين سلاسل ETH و ETC الرئيسية ، وكلاهما لهما معرف شبكة 1.

إنها في الأساس مجرد طريقة إضافية للتمييز بين السلاسل. بعد EIP-155 ، يحتوي ETH على chainID 1 ، بينما ETC لديه chainID من 61 (على الرغم من أنهما لا يزالان يحملان نفس معرف الشبكة 1).

هل هناك حاجة إلى chainID و networkID في كل كتلة أم مجرد مجموعة Genesis؟

يلزم أن تعمل السلسلة بشكل عام - على سبيل المثال إنها مطلوبة عند توقيع المعاملات ، مما يعني أن المعاملات الموقعة على شبكة ETH تنتهي بتجزئة مختلفة عن تلك الموقعة على ETC. قبل EIP-155 ، كانت المعاملات الموقعة على كل شبكة تبدو كما هي ، ويمكن إعادة تشغيلها.

مثال محدد لكيفية استخدام chainId.

وفقًا لصفحة EIP-155 ، تعتمد قيمة v لتوقيع المعاملة على قيمة chainID.

إذا كانت block.number & gt = FORK_BLKNUM و v = CHAIN_ID * 2 + 35 أو v = CHAIN_ID * 2 + 36 ، فعند حساب تجزئة المعاملة لأغراض التوقيع أو الاسترداد ، بدلاً من تجزئة العناصر الستة الأولى فقط (أي nonce) ، gasprice ، startgas ، to ، value ، data) ، تجزئة تسعة عناصر ، مع استبدال v بـ CHAIN_ID ، r = 0 و s = 0. يظل مخطط التوقيع الحالي الذي يستخدم v = 27 و v = 28 صالحًا ويستمر في العمل وفقًا لنفس القواعد كما هو الحال الآن.

يوجد مثال مفصل لكيفية تطبيق ذلك على صفحة EIP-155.

على الرغم من قبول هذا السؤال للإجابة ، لا يبدو أن الإجابة على السؤال الأصلي ، لذلك سأضيف سنتي.

يحمي معرف الشبكة (networkID) العقدة من الاتصال بالعقد التي تتزامن مع الشبكات الأخرى. عند إنشاء اتصال بين عقدتين ، تتبادل هذه العقد رسائل الحالة التي تحتوي ، من بين أشياء أخرى ، على معرفات الشبكة لعقد الإرسال. وفقًا للوثائق ، "يجب إرسال رسالة الحالة بعد إنشاء الاتصال مباشرةً وقبل أي رسائل بروتوكول أخلاقي أخرى". عندما تتلقى العقدة رسالة الحالة من نظيرها ، فإنها تقارن معرف الشبكة في الرسالة بمعرف الشبكة الخاص بالعقدة وتنهي الاتصالات في حالة عدم التطابق.

معرف السلسلة (chainID) المقدم في EIP-155 يحمي المعاملة المضمنة في سلسلة واحدة من تضمينها في سلسلة أخرى. في الأساس ، معرف السلسلة هو رقم صحيح يتم استخدامه في عمليات توقيع المعاملات والتحقق من توقيعات المعاملات. إذا تم استخدام معرفات سلسلة مختلفة للتوقيع والتحقق من المعاملة ، فسيفشل التحقق من المعاملة.

لا يتم تضمين معرف الشبكة في الكتل ، ولا يتم استخدامه عند توقيع المعاملات أو كتل التعدين. إنها مجرد سمة من سمات بروتوكول Ethereum Wire التي تمنع عقد سلاسل مختلفة من الاتصال ببعضها البعض. لا يتم تضمين معرف السلسلة في الكتل ، ولكن يتم استخدامه أثناء عمليات توقيع المعاملات والتحقق منها ، مما يوفر حماية فعالة للمعاملة التي تهدف إلى ظهور سلسلة واحدة في سلسلة أخرى.


مقدمة

النموذج الذي يتم من خلاله تحديد وظيفة البروتين من خلال هيكلها ثلاثي الأبعاد هو أحد أسس علم الأحياء الجزيئي. ومع ذلك ، طالما زاد عدد الهياكل التجريبية ، يصبح من الواضح أن العديد من البروتينات التي تعمل بشكل مثالي إما تفتقر إلى بنية محددة جيدًا أو أنها غير منظمة إلى حد كبير [1 ، 2]. تُعرف هذه البروتينات بالبروتينات أو المناطق المضطربة جوهريًا ، وهي وفيرة إلى حد ما بين البروتينات المعروفة [3] (وهي منتشرة في كل مكان في البروتينات حقيقية النواة [4 ، 5]) وتتواجد بشكل مرضي في الأمراض الشديدة [6].

تستدعي الأهمية المتزايدة للبروتينات المضطربة جوهريًا إعادة صياغة نموذج التركيب والوظيفة نفسه [٧ ، ٨] ، لكن الوظيفة البيولوجية للاضطراب البنيوي بعيدة عن الفهم. من المعروف أن البروتينات المضطربة بشكل مكثف تعزز مرونة البروتين ، ومعها تزيد من عدد حالاته التوافقية المحتملة. علاوة على ذلك ، تمتلك العديد من البروتينات والمناطق المضطربة داخليًا العديد من أشكال التفاعل المضطرب [9] التي يمكن استخدامها لتشكيل مجمعات وتجمعات بديلة [10 ، 11]. يُنظر إلى الاضطراب البنيوي على أنه آلية لزيادة اختلاط البروتين [12-15] وإثراء تعدد وظائفه [16 ، 17].

هذا يتفق مع حقيقة أن المناطق المضطربة غالبًا ما تشارك في المهام المرتبطة بالتعرف الجزيئي ، بما في ذلك تنظيم الجينات ، أو مساعدة الطي أو التحكم في الدورة الخلوية [2]. في الوقت الحاضر ، يُعتقد أن إحدى الوظائف الرئيسية لهذه المناطق المضطربة هي على وجه التحديد تسهيل الارتباط مع الشركاء الآخرين (بروتينات أخرى أو DNA أو RNA أو جزيئات صغيرة) ، لذلك غالبًا ما يتم استدعاؤها كآلية جديدة لتفاعل البروتين ، على الرغم من الأدلة الإحصائية لهذا الادعاء نادرة إلى حد ما [18]. بالإضافة إلى ذلك ، غالبًا ما تصبح المناطق المضطربة جوهريًا منظمة جزئيًا على الأقل بعد الارتباط ، وتخضع لما يسمى بالانتقال الناجم عن الاضطراب إلى النظام [12] ، ويمكن أن تكون الهياكل المطوية المعتمدة مختلفة اعتمادًا على الشريك [10 ، 11] .

تعتمد الغالبية العظمى من الدراسات الحسابية واسعة النطاق التي تستكشف الوظيفة البيولوجية لـ IDRs على تنبؤات اضطراب المعلوماتية الحيوية بناءً على تسلسل الأحماض الأمينية (AA) لملء الفجوة بين مقدار الاضطراب المتوقع والملاحظ [19 ، 20]. هذه الحقيقة تعيق تحديد الآليات العالمية لسببين رئيسيين. أولاً ، لأنه تم اقتراح أكثر من 60 مُنبئًا مختلفًا ، وتحديد نكهات بديلة للاضطراب (ليست بالضرورة متوافقة بشكل متبادل) ، بما في ذلك المتنبئات الفوقية ، [21 ، 22]. وثانيًا ، لأن هذه الأساليب التنبؤية ، في معظمها ، تم تطويرها باستخدام مجموعة مختصرة من إجمالي المعلومات التجريبية المتاحة حول الاضطراب (على سبيل المثال ، المعلومات بين المناطق المرصودة والمفقودة في الهياكل البلورية للأشعة السينية في بنك بيانات البروتين. (PDB) [23]). غالبًا ما تختلف هذه المعلومات بين الهياكل المختلفة لنفس تسلسل البروتين (انظر المرجع [24] وهذه المخطوطة) ، لذلك ينشأ سؤال حول العمومية. على عكس كل تلك الأساليب السابقة ، تعتمد استنتاجاتنا حصريًا على تحليل مباشر لجميع الهياكل البلورية لـ PDB.

في هذا العمل ، قمنا بتحليل جميع الهياكل البلورية المتوفرة في PDB ، وقمنا بتجميع سلاسلها معًا عندما تكون متشابهة للغاية. بعد ذلك ، اكتشفنا وجود اضطراب في هذه المجموعات باستخدام تعريفين بديلين: التعريف التقليدي ، استنادًا إلى فكرة البقايا المفقودة ، وتعريف جديد يسمى "الاضطراب الناعم" تمت صياغته من حيث عامل B تجريبي عالي ، انظر الشكل 1. يحدد العامل B الحراري عدم اليقين في مواضع الذرات بعد مرحلة الصقل لتجارب الأشعة السينية. وبسبب هذا ، فإن عامل B المرتفع يسلط الضوء على وجود أي منهما ديناميكي اضطراب (أو مرونة) في ذلك الجزء من البروتين ، أو ثابتة اضطراب (تتجمد الذرات في أوضاع مختلفة على طول البلورة) [25]. ومن ثم ، فإن العامل B المرتفع يسمح لنا بالتحقيق في هذين المصدرين للاضطراب في تكوينات جيدة التنظيم نسبيًا ، مقارنةً بـ الصعب الاضطراب ، أي المناطق المفقودة حيث لا يوجد هيكل متاح. من خلال استغلال التكرار في PDB ، نظرنا إلى نفس سلسلة البروتين في الهياكل البديلة لقاعدة البيانات ولاحظنا البقايا في السلسلة التي تعرض عامل B مرتفعًا نسبيًا في واحد على الأقل من الهياكل في PDB. يحدد العامل B المرتفع التراكمي اضطراب طري للبروتين (انظر الشكل 1 ب و 1 د). في موازاة ذلك ، يلاحظ المرء أيضًا بقايا في السلسلة مفقودة في بعض هياكل PDB وتنتقل من اضطراب إلى ترتيب (DtO) في أخرى. يشار إلى مجموعة هذه المخلفات مع البقايا المفقودة باسم اضطراب جوهري (انظر الشكل 1 أ و 1 ج). يوضح الشكل 1C و 1 D أن تعريفات DtO والاضطراب اللين المفقود تكون ذات مغزى فقط بمجرد دمج معلومات العديد من الهياكل من نفس كتلة البروتين. في الواقع ، نلاحظ ، كما سنناقش لاحقًا ، أن المناطق المفقودة التي تعاني من انتقالات DtO في الهياكل الأخرى للكتلة لديها دائمًا عامل B مرتفع بمجرد هيكلها ، مما يساهم أيضًا في قياس الاضطراب الناعم. بعبارة أخرى ، يتم تحديد مناطق DtO بشكل مستقل على أنها اضطراب طري ، كما أوضحنا في الشكل 1. علاوة على ذلك ، نوضح أيضًا أن موقع المناطق المضطربة اللينة في البروتين يرتبط ارتباطًا وثيقًا بموقع واجهة التفاعل الكلية للبروتين. مع جميع شركائها (سواء بروتينات أو DNA أو RNA). نلاحظ هذا التأثير في مناطق DtO أيضًا ، ولكن أحجامها النسبية أصغر بكثير ، فهي تميل إلى تغطية جزء صغير فقط من الواجهة الكلية ، حتى لو لاحظنا أن لديهم احتمالية مماثلة لتلك المناطق غير المضطربة لينتهي بهم الأمر بالانتماء إلى الواجهة.


أساليب

معلومات قاعدة البيانات وشرح التسلسل

يستخدم PISCES ملفات تنسيق mmCIF من RCSB لتحديد التسلسلات ، ونوع التجربة ، والدقة ، ر -العوامل والميزات الأخرى لإدخالات وسلاسل PDB. ملفات mmCIF هذه هي نتيجة مشروع التوحيد ، وهو جهد من قبل RCSB لتوحيد المعلومات وتصحيحها عبر جميع ملفات PDB (15 ، 16). بعض القيم المفقودة للقرار و ر - تم الحصول على العوامل من قاعدة بيانات PDBFINDER (17). يتم تحديث بيانات PDB المستخدمة من قبل الخادم أسبوعيا.

يعمل PISCES من قاعدة بيانات بتنسيق FASTA لجميع التسلسلات في PDB تسمى pdbaa ، والتي تختلف عن قاعدة بيانات NCBI لتسلسلات PDB التي تحمل الاسم نفسه (ftp://ftp.ncbi.nlm.nih.gov/blast/db/FASTA/pdbaa.gz). لنا pdbaa قاعدة البيانات متاحة للمستخدمين الذين يريدون مجموعة كاملة من التسلسلات في PDB. كما أنها تستخدم لتوفير التسلسلات والتعليقات التوضيحية التي يعرضها نظام PISCES لمجموعات فرعية من PDB. pdbaa يوفر معلومات أساسية عن طول السلسلة ، نوع التجربة (الأشعة السينية ، الرنين المغناطيسي النووي ، إلخ) ، الدقة ، ر -معامل و مجاني ر - عامل حسب الاقتضاء. هذه الأجزاء من المعلومات مفيدة إذا أراد المستخدم استخدام بنية كقالب لنمذجة التماثل ، ويريد اختيار أفضل قالب من خلال البحث في PDB بالكامل.

من أجل دمج أكبر قدر ممكن من المعلومات المفيدة في مخرجات PISCES ، قمنا بتجميع التعليقات التوضيحية على كل تسلسل PDB من عدد من المصادر. الهدف هو الحصول على أسماء جينية لكل تسلسل ، أو Swiss-Prot أو معرفات قواعد البيانات الأخرى ومعلومات الأنواع. تم الحصول عليها من المصادر التالية: ملفات mmCIF نفسها ، فهرس Swiss-Prot لإدخالات PDB (PDBTOSP.TXT ، http://us.expasy.org/cgi-bin/lists؟pdbtosp.txt) ، مصدر تعريف البروتين (PIR) وقاعدة بيانات تسلسل البروتين غير الزائدة عن الحاجة لـ NCBI ، من أجل الحصول على المعلومات المطلوبة.

هويات التسلسل

يتمثل هدفنا في استبعاد PDB في توفير أطول قائمة ممكنة من هياكل الدقة الأعلى التي تفي بهوية التسلسل ونطاقات الجودة الهيكلية. لهذا الغرض ، نحتاج إلى تحديد العلاقات التطورية المحتملة ومحاذاة التسلسل الكامل بين المناطق ذات الصلة لكل زوج محدد. تاريخيًا ، كانت 98٪ من الطلبات المقدمة إلى PISCES لقوائم مستبعدة بنسبة 25٪ أو أعلى. لقد قررنا أن PSI-BLAST تحدد 99.9٪ من هذه العلاقات مع ه - قيمة 1.0 أو أفضل (البيانات غير معروضة) ، وبالتالي لا نستخدم محاذاة الهيكل لتحديد العلاقات التطورية. بدلاً من ذلك ، نستخدم برنامج محاذاة الهيكل CE (13) لمحاذاة أزواج الهيكل التي يحددها PSI-BLAST على أنها ذات هوية تسلسلية بنسبة 50٪ أو أقل أو تغطي محاذاة PSI-BLAST & lt80٪ من التسلسل الأقصر في كل زوج. يتم استخدام PSI-BLAST كما هو موضح سابقًا (11).

لقد وجدنا بعض الحالات التي تكون فيها هويات تسلسل محاذاة الهيكل أقل بكثير من تلك المحسوبة باستخدام PSI-BLAST على الرغم من أن أطوال المحاذاة قابلة للمقارنة. قد يحدث هذا عندما يكون البروتين أحادي المجال متماثلًا مع كل مجال من المجالين في بروتين آخر. قد يتم محاذاة البروتين الأول مع أي من مجالي البروتين الثاني ، ولكن ليس بالضرورة مع البروتين الأكثر ارتباطًا به. لحساب ذلك ، نستخدم هوية التسلسل التي تم الحصول عليها بواسطة PSI-BLAST أو CE ، أيهما يحتوي على أكبر عدد من أزواج المخلفات المتوافقة بشكل متماثل.

الانتقاء بالتسلسل والمدخل الثانوي

مع وجود هويات التسلسل في متناول اليد ، يستخدم PISCES طريقة Hobohm و Sander (18 ، 19) لانتقاء التسلسلات التي تمرر إدخال معايير السلسلة والدخول من قبل المستخدم. التفاصيل سبق وصفها (11).

يمكن إجراء الإعدام على مستوى السلسلة أو مستوى الدخول. يعني الانتقاء بالتسلسل معاملة كل سلسلة في كل إدخال PDB ككيان منفصل. هذا هو الإجراء القياسي لإنشاء قوائم تسلسل PDB المستبعد. بناءً على طلبات عدد من مستخدمي PISCES ، أضفنا وظيفة أخرى إلى PISCES: استبعاد "الإدخال الثانوي". بالنسبة لهذا الإجراء ، يتم تعريف هوية التسلسل بين أي إدخالين على أنها أعلى هوية تسلسل لأي سلسلة واحدة في إدخال واحد مع أي سلسلة في الإدخال الآخر. وبهذه الطريقة ، لن يظهر أي إدخالين في نفس القائمة إذا كانا يتشاركان في سلاسل مع هوية تسلسل عبر القطع. كما يسمح نظام PISCES للمستخدم باختيار ما إذا كان سيتم استبعاده داخل كل إدخال ويسمح للمستخدم باستخدام قطع هوية تسلسل آخر لإجراء هذا الانتخاب. لذلك ، على سبيل المثال ، إذا كان الإدخال هو homodimer ، فيمكن للمستخدم اختيار إرجاع كلا التسلسل (بدون استبعاد داخل الإدخال) أو أحدهما فقط (استبعاد ضمن الإدخال بقيمة معينة & lt100٪).

إستعمال

يمنح PISCES المستخدم أولاً خيار: (1) استبعاد PDB بالكامل (2) استبعاده من البحث في موقع محرك البحث المعاد تصميمه الخاص بـ PDB - يأخذ هذا الخيار المستخدم إلى صفحة الويب الخاصة بـ PDB (http: // pdbeta. rcsb.org) قبل العودة إلى PISCES (iii) يتم استبعادها من قائمة مدخلات المستخدم للسلاسل أو الإدخالات (4) يتم استبعادها من قائمة إدخالات GenBank و (v) استبعادها من مجموعة متواليات بتنسيق FASTA أو من BLAST أو PSI -BLAST الإخراج. بالنسبة للخيارين (4) و (5) ، يتم الحصول على محاذاة التسلسل باستخدام PSI-BLAST في قائمة تسلسلات الإدخال لتحديد هويات التسلسل. من المفترض أن هذه التسلسلات ليست في PDB ، وبالتالي ، لا يتم استخدام المعايير الهيكلية.

الخيار (1) يأخذ المستخدم مباشرة إلى صفحة لإدخال معايير الجودة الهيكلية (نوع التجربة ، الدقة ، ر -العامل ، حالة Cα ، أطوال السلاسل ، إلخ.) وقواطع تحديد التسلسل. الخيار (2) اصطحاب المستخدم إلى موقع RCSB أو يمكن للمستخدم البدء في موقع RCSB مباشرةً. بمجرد أن يعيد خادم RCSB قائمة الإدخالات التي تفي بمعايير البحث ، يمكن للمستخدم النقر فوق قائمة المواقع الخارجية → PISCES في صفحة RCSB للعودة إلى PISCES وإلى صفحة تعرض قائمة النتائج (الكل أو المحددة) من RCSB . الخيار (3) يأخذ المستخدم إلى صفحة لإدخال قائمة إدخالات أو سلاسل PDB. بعد تأكيد قائمة إدخالات PDB أو السلاسل المراد البحث عنها من قبل المستخدم للخيارات (2) و (3) ، يُطلب منه / منها المعايير الهيكلية لاستخدامها في الانتخاب. ثم يؤكد PISCES بيانات الإدخال ويسأل عن اسم المستخدم والمؤسسة وعنوان البريد الإلكتروني. عندما تكون النتائج جاهزة ، غالبًا في غضون دقائق تقريبًا ، يرسل الخادم بريدًا إلكترونيًا إلى المستخدم لتنزيل النتائج من صفحة موجودة في البريد الإلكتروني. تتضمن النتائج قائمة بتسلسلات الإدخال (إذا تم استخدامها) ، ومقاطع الإدخال المقطوعة ، وقائمة السلاسل أو الإدخالات الناتجة عن الإعدام وملف FASTA للتسلسلات المحددة. يتم تخزين هذه النتائج لمدة 15 يومًا.

بالإضافة إلى خدمة الانتقاء المتسلسل ، يوفر نظام PISCES أيضًا قواعد بيانات وبرامج قد تكون مفيدة للمستخدم:

مشروح بالكامل pdbaa قاعدة البيانات. لكل سلسلة PDB ، يشتمل سطر الوصف على طول السلسلة ودقة الوضوح و ر - القيمة (لهياكل الأشعة السينية) ، أوصاف البروتين ، واسم قاعدة البيانات ، واسم الإدخال في قاعدة البيانات المرجعية ، والأنواع.

نوعان من المتغيرات المكثفة من pdbaa : pdbaa.ent و pdbaa.nr.pdbaa.ent تمت إزالة جميع السلاسل الزائدة داخل الإدخالات ووضع معرفات السلسلة التي تمت إزالتها في نهاية سطر الوصف للسلاسل التمثيلية. pdbaa.nr مشابه ل pdbaa.ent ، لكنه يزيل كل السلاسل الزائدة داخل الكل pdbaa بدلا من فقط داخل الإدخالات.

حزمة قائمة بذاتها لـ PISCES. يمكن للمستخدمين تنزيل هذه الحزمة وتثبيتها بسهولة على الأجهزة المحلية. يحتوي الإصدار المستقل من PISCES على جميع الميزات الرئيسية لخادم PISCES المستند إلى الويب.


أوامر المصحح¶

يتم سرد الأوامر التي يتعرف عليها مصحح الأخطاء أدناه. يمكن اختصار معظم الأوامر إلى حرف واحد أو حرفين كما هو موضح على سبيل المثال h (elp) تعني أنه يمكن استخدام h أو help لإدخال أمر المساعدة (ولكن ليس هو أو hel ، ولا H أو Help أو HELP). يجب فصل وسائط الأوامر بمسافة (مسافات أو علامات تبويب). يتم وضع الوسيطات الاختيارية بين أقواس مربعة ([]) في صيغة الأمر ، ويجب عدم كتابة الأقواس المربعة. البدائل في صيغة الأمر مفصولة بشريط عمودي (|).

يؤدي إدخال سطر فارغ إلى تكرار آخر أمر تم إدخاله. استثناء: إذا كان الأمر الأخير عبارة عن أمر قائمة ، فسيتم سرد الأسطر الـ 11 التالية.

الأوامر التي لا يتعرف عليها المصحح يفترض أنها عبارات بايثون ويتم تنفيذها في سياق البرنامج الذي يتم تصحيحه. يمكن أيضًا أن تبدأ عبارات بايثون بعلامة تعجب (!). هذه طريقة قوية لفحص البرنامج الذي يتم تصحيحه ، بل إنه من الممكن تغيير متغير أو استدعاء وظيفة. عند حدوث استثناء في مثل هذه العبارة ، تتم طباعة اسم الاستثناء ولكن لا يتم تغيير حالة مصحح الأخطاء.

يدعم مصحح الأخطاء الأسماء المستعارة. يمكن أن تحتوي الأسماء المستعارة على معلمات تسمح للمرء بمستوى معين من القدرة على التكيف مع السياق قيد الدراسة.

يمكن إدخال أوامر متعددة في سطر واحد ، مفصولة بـ. (لا يتم استخدام المفرد لأنه فاصل لأوامر متعددة في سطر يتم تمريره إلى محلل بايثون.) لا يتم تطبيق أي ذكاء لفصل الأوامر ، يتم تقسيم الإدخال عند الزوج الأول ، حتى لو كان في المنتصف من سلسلة مقتبسة.

إذا كان ملف .pdbrc موجودًا في الدليل الرئيسي للمستخدم أو في الدليل الحالي ، فسيتم قراءته وتنفيذه كما لو تم كتابته في موجه مصحح الأخطاء. هذا مفيد بشكل خاص للأسماء المستعارة. في حالة وجود كلا الملفين ، تتم قراءة الملف الموجود في الدليل الرئيسي أولاً ويمكن تجاوز الأسماء المستعارة المحددة هناك بواسطة الملف المحلي.

تم التغيير في الإصدار 3.2: يمكن أن يحتوي .pdbrc الآن على أوامر تستمر في التصحيح ، مثل المتابعة أو التالي. في السابق ، لم يكن لهذه الأوامر أي تأثير.

بدون جدال ، اطبع قائمة الأوامر المتاحة. مع أمر كحجة ، اطبع التعليمات حول هذا الأمر. يعرض help pdb الوثائق الكاملة (سلسلة docstring لوحدة pdb). منذ أمر يجب أن تكون الحجة معرّفًا ، يجب إدخال مساعدة exec للحصول على مساعدة بشأن! أمر.

اطبع تتبع مكدس ، بحيث يكون أحدث إطار في الأسفل. يشير السهم إلى الإطار الحالي ، والذي يحدد سياق معظم الأوامر.

حرك الإطار الحالي عدد (الافتراضي واحد) مستويات أسفل في تتبع المكدس (إلى إطار أحدث).

حرك الإطار الحالي عدد (المستوى الافتراضي) يصل إلى مستويات أعلى في تتبع المكدس (إلى إطار أقدم).

b (reak) [([filename:] lineno | function) [، condition]] ¶

مع لينينو حجة ، ضع فاصل هناك في الملف الحالي. مع وظيفة الوسيطة ، قم بتعيين فاصل في أول بيان قابل للتنفيذ داخل تلك الوظيفة. قد يكون رقم السطر مسبوقًا باسم ملف ونقطتين ، لتحديد نقطة توقف في ملف آخر (ربما يكون واحدًا لم يتم تحميله بعد). يتم البحث في الملف على sys.path. لاحظ أنه يتم تعيين رقم لكل نقطة توقف تشير إليه جميع أوامر نقاط التوقف الأخرى.

إذا كانت الوسيطة الثانية موجودة ، فهي تعبير يجب أن يتم تقييمه إلى صحيح قبل أن يتم تكريم نقطة التوقف.

بدون وسيطة ، قم بسرد جميع الفواصل ، بما في ذلك لكل نقطة توقف ، وعدد مرات الوصول إلى نقطة التوقف هذه ، وعدد التجاهل الحالي ، والشرط المرتبط إن وجد.

tbreak [([اسم الملف:] لينينو | وظيفة) [، حالة]] ¶

نقطة التوقف المؤقتة ، والتي تتم إزالتها تلقائيًا عند الوصول إليها لأول مرة. الحجج هي نفسها لكسر.

cl (أذن) [اسم الملف: لينينو | رقم. ] ¶

مع اسم الملف: لينينو حجة ، امسح جميع نقاط التوقف في هذا السطر. باستخدام قائمة أرقام نقاط الفصل مفصولة بمسافة ، امسح نقاط الفصل هذه. بدون جدال ، امسح كل الفواصل (لكن اسأل أولاً عن التأكيد).

قم بتعطيل نقاط التوقف المقدمة كقائمة بأرقام نقاط الفصل مفصولة بمسافات. يعني تعطيل نقطة التوقف أنه لا يمكن أن يتسبب في توقف البرنامج عن التنفيذ ، ولكن بخلاف مسح نقطة توقف ، يظل في قائمة نقاط التوقف ويمكن (إعادة) تمكينه.

تمكين نقاط التوقف المحددة.

قم بتعيين عدد التجاهل لرقم نقطة الإيقاف المحدد. إذا تم حذف العدد ، يتم تعيين عدد التجاهل على 0. تصبح نقطة التوقف نشطة عندما يكون عدد التجاهل صفرًا. عندما لا تكون صفرية ، يتم إنقاص العدد في كل مرة يتم فيها الوصول إلى نقطة الإيقاف ولا يتم تعطيل نقطة الإيقاف ويتم تقييم أي حالة مرتبطة بها إلى "صواب".

شرط bpnumber [شرط] ¶

تعيين ملف شرط لنقطة التوقف ، وهو تعبير يجب تقييمه إلى صحيح قبل أن يتم تكريم نقطة التوقف. لو شرط غائب ، تتم إزالة أي شرط موجود ، أي أن نقطة التوقف غير مشروطة.

حدد قائمة بالأوامر لرقم نقطة التوقف رقم. تظهر الأوامر نفسها في الأسطر التالية. اكتب سطرًا يحتوي على النهاية فقط لإنهاء الأوامر. مثال:

لإزالة جميع الأوامر من نقطة توقف ، اكتب الأوامر واتبعها على الفور مع النهاية ، أي ، لا تعطي أوامر.

مع عدم وجود رقم حجة ، تشير الأوامر إلى مجموعة نقاط التوقف الأخيرة.

يمكنك استخدام أوامر نقطة التوقف لبدء تشغيل البرنامج مرة أخرى. ما عليك سوى استخدام أمر المتابعة ، أو الخطوة ، أو أي أمر آخر يستأنف التنفيذ.

يؤدي تحديد أي أمر لاستئناف التنفيذ (تابع حاليًا ، الخطوة ، التالي ، العودة ، القفز ، الإنهاء واختصاراتها) إلى إنهاء قائمة الأوامر (كما لو كان هذا الأمر متبوعًا على الفور بنهاية). هذا لأنه في أي وقت تستأنف فيه التنفيذ (حتى مع وجود خطوة أو خطوة تالية بسيطة) ، قد تواجه نقطة توقف أخرى - والتي قد تحتوي على قائمة أوامر خاصة بها ، مما يؤدي إلى الغموض حول أي قائمة يجب تنفيذها.

إذا كنت تستخدم الأمر "صامت" في قائمة الأوامر ، فلن تتم طباعة الرسالة المعتادة حول التوقف عند نقطة توقف. قد يكون هذا مطلوبًا لنقاط التوقف التي ستطبع رسالة معينة ثم تستمر. إذا لم يقم أي من الأوامر الأخرى بطباعة أي شيء ، فلن ترى أي إشارة على الوصول إلى نقطة الإيقاف.

قم بتنفيذ السطر الحالي ، توقف عند أول مناسبة ممكنة (إما في الوظيفة التي يتم استدعاؤها أو في السطر التالي في الوظيفة الحالية).

استمر في التنفيذ حتى يتم الوصول إلى السطر التالي في الوظيفة الحالية أو يعود. (الاختلاف بين التالي والخطوة هو أن الخطوة تتوقف داخل دالة مستدعاه ، بينما ينفذ التالي وظائف تسمى وظائف بأقصى سرعة (تقريبًا) ، ويتوقف فقط عند السطر التالي في الوظيفة الحالية.)

بدون وسيطة ، استمر في التنفيذ حتى يتم الوصول إلى السطر الذي يحتوي على رقم أكبر من الرقم الحالي.

باستخدام رقم سطر ، استمر في التنفيذ حتى يتم الوصول إلى سطر برقم أكبر أو يساوي ذلك. في كلتا الحالتين ، توقف أيضًا عند عودة الإطار الحالي.

تم التغيير في الإصدار 3.2: السماح بإعطاء رقم سطر واضح.

استمر في التنفيذ حتى تعود الوظيفة الحالية.

استمر في التنفيذ ، توقف فقط عند مواجهة نقطة توقف.

حدد السطر التالي الذي سيتم تنفيذه. متوفر فقط في الإطار السفلي. يتيح لك هذا الرجوع إلى الخلف وتنفيذ التعليمات البرمجية مرة أخرى ، أو الانتقال إلى الأمام لتخطي التعليمات البرمجية التي لا تريد تشغيلها.

تجدر الإشارة إلى أنه لا يُسمح بجميع القفزات - على سبيل المثال ، لا يمكن القفز إلى منتصف حلقة for أو الخروج من عبارة أخيرة.

سرد التعليمات البرمجية المصدر للملف الحالي. بدون وسيطات ، قم بإدراج 11 سطراً حول السطر الحالي أو تابع القائمة السابقة. مع . كوسيطة ، اذكر 11 سطرًا حول السطر الحالي. بحجة واحدة ، ضع 11 سطرًا حول هذا السطر. باستخدام وسيطتين ، قم بإدراج النطاق المحدد إذا كانت الوسيطة الثانية أقل من الأولى ، فسيتم تفسيرها على أنها عدد.

يشار إلى السطر الحالي في الإطار الحالي بواسطة - & GT. في حالة تصحيح أخطاء استثناء ، تتم الإشارة إلى السطر الذي تم فيه ظهور الاستثناء أو نشره في الأصل بواسطة & gt & gt ، إذا كان يختلف عن السطر الحالي.

الجديد في الإصدار 3.2: علامة & gt & gt.

سرد جميع التعليمات البرمجية المصدر للوظيفة الحالية أو الإطار. يتم تمييز السطور المثيرة للاهتمام كما في القائمة.

اطبع قائمة وسيطات الوظيفة الحالية.

تقييم التعبير في السياق الحالي وطباعة قيمته.

يمكن أيضًا استخدام print () ، لكنه ليس أمرًا مصححًا للأخطاء - يؤدي هذا إلى تنفيذ وظيفة Python print ().

مثل الأمر p ، باستثناء أن قيمة التعبير تمت طباعتها بشكل جيد باستخدام وحدة الطباعة.

اطبع نوع ملف التعبير.

حاول الحصول على شفرة المصدر للكائن المحدد وعرضه.

اعرض قيمة التعبير إذا تغيرت ، في كل مرة يتوقف التنفيذ في الإطار الحالي.

بدون تعبير ، قم بسرد كل تعبيرات العرض للإطار الحالي.

لا تعرض التعبير بعد الآن في الإطار الحالي. بدون تعبير ، امسح كل تعبيرات العرض للإطار الحالي.

ابدأ مترجمًا تفاعليًا (باستخدام وحدة الشفرة) تحتوي مساحة الاسم العالمية الخاصة به على جميع الأسماء (العالمية والمحلية) الموجودة في النطاق الحالي.

قم بإنشاء اسم مستعار يسمى اسم الذي ينفذ أمر. يجب على الأمر ليس بين علامات الاقتباس. يمكن الإشارة إلى المعلمات القابلة للاستبدال بواسطة٪ 1 و٪ 2 وهكذا ، بينما يتم استبدال٪ * بكل المعلمات. إذا لم يتم إعطاء أمر ، فإن الاسم المستعار الحالي لـ اسم معروض. إذا لم يتم تقديم أي وسيطات ، فسيتم سرد كافة الأسماء المستعارة.

قد تكون الأسماء المستعارة متداخلة ويمكن أن تحتوي على أي شيء يمكن كتابته بشكل قانوني في موجه pdb. لاحظ أن أوامر pdb الداخلية علبة أن تلغيها الأسماء المستعارة. ثم يتم إخفاء هذا الأمر حتى تتم إزالة الاسم المستعار. يتم تطبيق الاسم المستعار بشكل متكرر على الكلمة الأولى من سطر الأوامر ، تُترك جميع الكلمات الأخرى في السطر بمفردها.

على سبيل المثال ، هناك نوعان من الأسماء المستعارة المفيدة (خاصة عند وضعها في ملف .pdbrc):

احذف الاسم المستعار المحدد.

قم بتنفيذ (سطر واحد) بيان في سياق إطار المكدس الحالي. يمكن حذف علامة التعجب إلا إذا كانت الكلمة الأولى من العبارة تشبه أمر مصحح الأخطاء. لتعيين متغير عام ، يمكنك أن تسبق أمر الإسناد بعبارة عامة في نفس السطر ، على سبيل المثال:

أعد تشغيل برنامج Python الذي تم تصحيحه. إذا تم توفير وسيطة ، يتم تقسيمها باستخدام shlex ويتم استخدام النتيجة على أنها sys.argv الجديد. يتم الاحتفاظ بالسجل ونقاط التوقف والإجراءات وخيارات المصحح. إعادة التشغيل هو اسم مستعار للتشغيل.

قم بإنهاء من مصحح الأخطاء. تم إحباط البرنامج الجاري تنفيذه.

أدخل مصحح أخطاء متكرر يتخطى وسيطة التعليمات البرمجية (وهي عبارة أو عبارة عشوائية يتم تنفيذها في البيئة الحالية).

اطبع قيمة الإرجاع لآخر إرجاع للدالة.

يتم تحديد ما إذا كان الإطار قد نشأ في وحدة نمطية معينة من خلال __name__ في الإطارات الكروية.


2422.05 طلب نقل نموذج مقروء على الكمبيوتر [R-10.2019]

37 CFR 1.821 الكشف عن تسلسل النيوكليوتيدات و / أو الأحماض الأمينية في طلبات براءات الاختراع.

  • (هـ) يجب أيضًا تقديم نسخة من "قائمة التسلسل" المشار إليها في الفقرة (ج) من هذا القسم في شكل يمكن قراءته بواسطة الكمبيوتر (CRF) وفقًا لمتطلبات § 1.824. يجب أن يكون النموذج المقروء على الكمبيوتر نسخة من "قائمة التسلسل" ولا يجوز الاحتفاظ به كجزء من ملف طلب براءة الاختراع. إذا كان النموذج المقروء على الكمبيوتر للتطبيق الجديد متطابقًا مع النموذج المقروء على الكمبيوتر لطلب آخر لمقدم الطلب المسجل في الملف في المكتب ، فيمكن الإشارة إلى التطبيق الآخر والنموذج المقروء على الكمبيوتر بدلاً من إيداع جهاز كمبيوتر مكرر يمكن قراءته النموذج في التطبيق الجديد إذا كان النموذج المقروء بواسطة الكمبيوتر في التطبيق الآخر متوافقًا مع جميع متطلبات هذا الجزء الفرعي. يجب أن يكون الطلب الجديد مصحوبًا بخطاب يشير إلى التطبيق الآخر والنموذج المقروء على الكمبيوتر ، وكلاهما يجب تحديدهما بالكامل. في الطلب الجديد ، يجب على مقدم الطلب أيضًا أن يطلب استخدام "قائمة التسلسل" للكمبيوتر المتوافق والموجودة بالفعل في الملف للتطبيق الآخر ويجب أن يذكر أن النسخة الورقية أو نسخة القرص المضغوط من "قائمة التسلسل" في التطبيق الجديد هي مطابقة للنسخة المقروءة على الكمبيوتر المودعة للتطبيق الآخر.

حيث يجب أن يكون النموذج المقروء بواسطة الكمبيوتر (CRF) لقائمة التسلسل الخاصة بطلب جديد متطابقًا مع نموذج CRF الخاص بطلب آخر لمقدم الطلب مسجل في ملف في المكتب ، 37 CFR 1.821 (هـ) يوفر آلية لمقدم الطلب لطلب نقل نموذج الإبلاغ الموحد من الطلب المسجل بالفعل إلى الطلب الجديد في ظروف محدودة. بدلاً من تقديم طلب نقل لنموذج CRF تم تقديمه مسبقًا ، يوصي المكتب بشدة أن يقدم مودع الطلب قائمة متسلسلة بتنسيق نص ASCII في الطلب الجديد ، والذي سيكون بمثابة جزء سرد تسلسلي من الكشف ، بالإضافة إلى CRF. Applicant may be able to retrieve a copy of the sequence listing in ASCII text format in another application of the applicant from applicant's records, public or private PAIR via the Supplemental Content Tab, or from PATENTSCOPE (WIPO website) when provided in an international application.

أنا. REQUIREMENTS OF A TRANSFER REQUEST

First, the application in which the request for a transfer is submitted must have been filed with (or include via an amendment in accordance with 37 CFR 1.825(a)) a paper copy, two compact disc copies in accordance with 37 CFR 1.52(e), or a PDF of a sequence listing. Second, the CRF of the previous application must be identical to the sequence listing contained in the new application and the request for transfer must include a statement to this effect. Note that applicant may request transfer only of a CRF that complies with 37 CFR 1.824(a)(2) - (6) و 37 CFR 1.824(b), (i.e., is a compliant sequence listing ASCII text file). Third, the previous application and the CRF to be transferred must be completely and clearly identified in the transfer request. Necessary identifying information includes the application number, filing date of the application, and submission date of the CRF that is to be transferred. Note that if the transfer request is filed on or after January 16, 2018 and the sequence listing to be transferred is at least 300 MB, then the transfer request will be subject to the mega-sequence listing fee set forth in 37 CFR 1.21(o).

Form PTO/SB/93 (www.uspto.gov/forms/ sb0093.pdf) should be used to request a transfer of a CRF under 37 CFR 1.821(e) to facilitate processing of the request.

If a user submits a sequence listing ASCII text file via EFS-Web and concurrently requests the Office to use a compliant computer readable sequence listing that is already on file for another application pursuant to 37 CFR 1.821(e), the Office will not carry out the request but will use the sequence listing submitted with the application as originally filed via EFS-Web.

II. REPLY TO A DEFECTIVE TRANSFER REQUEST NOTICE

Applicant's reply to a notice of a defective transfer request preferably includes a CRF of the previous application (an ASCII text file submitted via EFS-Web or on compact disc), however a new transfer request and correction of the noted deficiencies is also permitted. As an example, if applicant requested transfer of a CRF into a new application that does not include a sequence listing and such request is defective, the response to a defective transfer request notice may be a CRF of the sequence listing. If it is not, then the response must include a new transfer request, a PDF, two compact disc copies in accordance with 37 CFR 1.52(e) or a paper copy of the sequence listing, and an amendment in accordance with 37 CFR 1.825(a) entering the sequence listing in the application.


Why do chain identifiers in PDB have no standard starting chain id type? - مادة الاحياء

The DSSP program was designed by Wolfgang Kabsch and Chris Sander to standardize secondary structure assignment. DSSP is a database of secondary structure assignments (and much more) for all protein entries in the Protein Data Bank (PDB). DSSP is also the name of the program that calculates DSSP entries from PDB entries.

The above means there are actually two ways of looking at DSSP. First of all there are the precalculated DSSP files for each PDB entry. And then there's the application called DSSP that can create these files.

نظرية

The DSSP program works by calculating the most likely secondary structure assignment given the 3D structure of a protein. It does this by reading the position of the atoms in a protein followed by calculation of the H-bond energy between all atoms. The algorithm will discard any hydrogens present in the input structure and calculates the optimal hydrogen positions by placing them at 1.000 Å from the backbone N in the opposite direction from the backbone C=O bond. The best two H-bonds for each atom are then used to determine the most likely class of secondary structure for each residue in the protein.

This means you do need to have a full and valid 3D structure for a protein to be able to calculate the secondary structure. There's no magic in DSSP, so e.g. it cannot guess the secondary structure for a mutated protein for which you don't have the 3D structure. And, again, DSSP does not predict secondary structures, it just extracts this information from the 3D coordinates.

وصف

The DSSP program defines secondary structure, geometrical features and solvent exposure of proteins, given atomic coordinates in Protein Data Bank format (PDB) or macromolecular Crystallographic Information File format. (mmCIF)

In 1995 the format of the DSSP output files had to be changed. These changes are listed in this page, and are separately available.

In the beginning of this century Elmar Krieger made a series of corrections and adaptations to PDB file format modifications.

In 2011 Maarten Hekkelman completely rewrote DSSP. The original DSSP is from now on referred to as DSSPold.

In 2017 the DSSP format was extended, to hold the 4-character long chain IDs in the mmCIF file format.

Usage and command line options for DSSP

The current version of DSSP is available as a source package. You can download the sources from https://github.com/PDB-REDO/dssp

Using the application is as simple as opening a terminal window (on Windows this is called the Command Prompt, you can find it under the Start menu, Desk Accessories). Then, in the terminal you type the command to execute dssp and the file to operate on, e.g.:

In this example the PDB file called my-pdb.ent will be used as input and the file my-ss.dssp will be created containing the resulting DSSP output. If you omit this last parameter, the output will be written to your terminal instead.

DSSPold had a series of command-line options. أمثلة:

The possible DSSPold commandline options are:

Output

The output from DSSP contains secondary structure assignments and other information, one line per residue. Extract from 1est.dssp (simplified):

Histograms:

the number 2 under column '8' in line 'residues per alpha helix' means: there are 2 &alpha-helices of length 8 residues in this data set.

For definitons, see the original Kabsch and Sander article.

In addition note:
Each line contains the following residue information

RESIDUE

two columns of residue numbers. First column is DSSP's sequential residue number, starting at the first residue actually in the data set and including chain breaks this number is used to refer to residues throughout. Second column gives crystallographers' 'residue sequence number','insertion code' and 'chain identifier' (see protein data bank file record format manual), given for reference only. This column may be '>' if the chain identifier is longer than one character, in which the actual chain identifier can be found at the far right under columns 150-153 and 160-163.

one letter amino acid code, lower case for SS-bridge CYS. So in case cysteines are bridged, then the first bridged cysteine in the sequence and its partner where-ever else in the sequence it is, both become a lower case character a . The next bridged cysteine (that is not yet converted into lower case) and its partner both become a lower case character b , etcetera. unbridged cysteines remain an upper case C.

S (first column in STRUCTURE block)

compromise summary of secondary structure, intended to approximate crystallographers' intuition, based on columns 19-38, which are the principal result of DSSP analysis of the atomic coordinates.

BP1 BP2

residue number of first and second bridge partner followed by one letter sheet label

number of water molecules in contact with this residue *10. or residue water exposed surface in Angstrom**2.

N-H-->O etc.

hydrogen bonds e.g. -3,-1.4 means: if this residue is residue i then N-H of I is h-bonded to C=O of I-3 with an electrostatic H-bond energy of -1.4 kcal/mol. There are two columns for each type of H-bond, to allow for bifurcated H-bonds.

cosine of angle between C=O of residue I and C=O of residue I-1. For &alpha-helices, TCO is near +1, for &beta-sheets TCO is near -1. Not used for structure definition.

KAPPA

virtual bond angle (bend angle) defined by the three C&alpha atoms of residues I-2,I,I+2. Used to define bend (structure code 'S').

ALPHA

virtual torsion angle (dihedral angle) defined by the four C&alpha atoms of residues I-1,I,I+1,I+2.Used to define chirality (structure code '+' or '-').

PHI PSI

IUPAC peptide backbone torsion angles

X-CA Y-CA Z-CA

echo of C&alpha atom coordinates

CHAIN AUTHCHAIN

The rcsb-given and author-given chain ids respectively. These will be the same for PDB files, but different for mmCIF files. Also, in mmCIF files these ids can be longer than one character.

تحذيرات

The values for solvent exposure may not mean what you think:

  • Effects leading to larger than expected values: solvent exposure calculation ignores unusual residues, like ACE, or residues with incomplete backbone, like ALA 1 of data set 1CPA. it also ignores HETATOMS, like a heme or metal ligands. Also, side chains may be incomplete (an error message is written).
  • Effects leading to smaller than expected values: if you apply this program to protein data bank data sets containing oligomers, solvent exposure is for the entire assembly, not for the monomer. Also, atom OXT of c-terminal residues is treated like a side chain atom if it is listed as part of the last residue. also, peptide substrates, when listed as atoms rather than hetatoms, are treated as part of the protein, e.g. residues 499 s and 500 s in 1CPA.
  • Unknown or unusual residues are named X on output and are not checked for standard number of sidechain atoms. All explicit water molecules, like other hetatoms, are ignored.

DSSP output format history

The new DSSP uses exactly the most recent format of DSSPold.

From the July 1995 version onwards, the output format got three new features (for details, see below).

  • The Hbond columns are two characters wider.
  • PDB chain break identifier is indicated by a star (*).
  • The DSSP file header changed to alert the user to the format changes.

To obtain output in the pre-July 1995 format use the -c option in DSSPold. مثال:

Wider Hbond Columns

The Hbond columns (energy and residue offset) are wider by two characters, in order to accommodate residue number offsets up to +/-99999. The format of the first block of columns (up to the Solvent Accessibility) is not affected by this change.

PDB chain break identifier

In addition to the chain break residue (!) detected as a discontinuity of backbone coordinates, DSSP now also detects a discontinuity in the PDB-supplied chain identifier, recorded as (*). The (*) is in the column between the Amino Acid Letter and the Secondary Structure Summary columns.

Recommended usage: to find a chain border in a xxxx.dssp file, locate any line containing the string !*

New header line

To reflect the change in format, a new header line is used (line starts with ====, text is in mixed case):

If the pre-July 1995 format is forced (using dssp -c . ) first line reverts to the pre-July 1995 style (line starts with ****, text is in upper case):

Running DSSP at a Windows machine

Although I generally discourage people in Bioinformatics from using Windows as their operating system, we have made available a Windows version of DSSP.

You must run Windows DSSP from a cmd window, using the same commands as described for the Unix system that are listed above.


Comparison with the reference structure

As explained in the introduction, the structure of the native complex has been determined by NMR (PDB ID 1GGR) using a combination of intermolecular NOEs and dipolar coupling restraints. We will now compare the docking models with this structure.

If you still have all cluster representative open in PyMOL you can proceed with the sub-sequent analysis, otherwise load again each cluster representative as described above. Then, fetch the reference complex by typing in PyMOL:

The number of chain B in this structure is however different from the HPR numbering in the structure we used: It starts at 301 while in our models chain B starts at 1. We can change the residue numbering easily in PyMol with the following command:

Then superimpose all cluster representatives on the reference structure, using the entire chain A (E2A):

In the blind protein-protein prediction experiment CAPRI (Critical PRediction of Interactions), a measure of the quality of a model is the so-called ligand-RMSD (l-RMSD). It is calculated by fitting on the receptor chain (E2A or chain A in our case) and calculating the RMSD on the backbone of the ligand (HPR or chain B in our case). This can be done in PyMOL with the following command:

In CAPRI, the l-RMSD value defines the quality of a model:

  • acceptable model: l-RMSD<10Å
  • medium quality model: l-RMSD<5Å
  • high quality model: l-RMSD<1Å


شاهد الفيديو: السلاسل 1 Chains Seriecs 1 ا. م. علي يونس (كانون الثاني 2023).